Nøkkelforskjell – enzym vs koenzym
Kjemiske reaksjoner konverterer ett eller flere underlag til produkter. Disse reaksjonene katalyseres av spesielle proteiner k alt enzymer. Enzymer fungerer som en katalysator for de fleste reaksjoner uten å bli konsumert. Enzymer er laget av aminosyrer og har unike aminosyresekvenser sammensatt av 20 forskjellige aminosyrer. Enzymer støttes av små ikke-proteinorganiske molekyler k alt kofaktorer. Koenzymer er en type kofaktorer som hjelper enzymer til å utføre katalyse. Nøkkelforskjellen mellom enzym og koenzym er at enzym er et protein som katalyserer de biokjemiske reaksjonene mens koenzym er et ikke-protein organisk molekyl som hjelper enzymer med å aktivere og katalysere de kjemiske reaksjonene. Enzymer er makromolekyler mens koenzymer er små molekyler.
Hva er et enzym?
Enzymer er biologiske katalysatorer for levende celler. De er proteiner som består av hundrevis til millioner av aminosyrer festet sammen som perler på en snor. Hvert enzym har en unik aminosyresekvens, og den bestemmes av et spesifikt gen. Enzymer akselererer nesten alle biokjemiske reaksjoner i levende organismer. Enzymer påvirker bare reaksjonshastigheten, og deres tilstedeværelse er avgjørende for å starte den kjemiske omdannelsen fordi aktiveringsenergien til reaksjonen senkes av enzymer. Enzymer endrer reaksjonshastigheten uten å bli konsumert eller uten å endre den kjemiske strukturen. Det samme enzymet kan katalysere omdannelsen av flere og flere substrater til produkter ved å vise evnen til å katalysere den samme reaksjonen om og om igjen.
Enzymer er svært spesifikke. Et bestemt enzym binder seg til et spesifikt substrat og katalyserer en spesifikk reaksjon. Spesifisiteten til enzymet er forårsaket av enzymets form. Hvert enzym har et aktivt sted med en spesifikk form og funksjonelle grupper for spesifikk binding. Bare det spesifikke substratet vil matche formen til det aktive stedet og binde seg med det. Spesifisiteten til enzymsubstratbindingen kan forklares av to hypoteser k alt låse- og nøkkelhypoteser og indusert tilpasningshypotese. Lås- og nøkkelhypotese indikerer at samsvaret mellom enzym og substrat er spesifikt likt en lås og en nøkkel. Hypotesen om indusert passform forteller at formen på det aktive stedet kan endres for å passe til formen på det spesifikke underlaget som ligner på hansker som passer ens hånd.
Enzymatiske reaksjoner påvirkes av flere faktorer som pH, temperatur osv. Hvert enzym har en optimal temperaturverdi og pH-verdi for å fungere effektivt. Enzymer interagerer også med ikke-proteinkofaktorer som protesegrupper, koenzymer, aktivatorer, etc. for å katalysere biokjemiske reaksjoner. Enzymer kan ødelegges ved høy temperatur eller ved høy surhet eller alkalitet fordi de er proteiner.
Figur 01: Indusert tilpasningsmodell av enzymaktivitet.
Hva er et koenzym?
Kjemiske reaksjoner blir hjulpet av ikke-proteinmolekyler k alt kofaktorer. Kofaktorer hjelper enzymer med å katalysere kjemiske reaksjoner. Det finnes forskjellige typer kofaktorer og koenzymer er én type blant dem. Koenzym er et organisk molekyl som kombineres med et enzymsubstratkompleks og hjelper katalyseprosessen av reaksjonen. De er også kjent som hjelpemolekyler. De består av vitaminer eller avledet fra vitaminer. Derfor bør dietter inneholde vitaminer som gir essensielle koenzymer for de biokjemiske reaksjonene.
Koenzymer kan binde seg til det aktive stedet for enzymet. De binder seg løst med enzymet og hjelper den kjemiske reaksjonen ved å tilveiebringe funksjonelle grupper som trengs for reaksjonen eller ved å endre den strukturelle konformasjonen til enzymet. Derfor blir binding av underlaget lett, og reaksjonen driver mot produktene. Noen koenzymer fungerer som sekundære substrater og blir kjemisk endret ved slutten av reaksjonen, i motsetning til enzymer.
Koenzymer kan ikke katalysere en kjemisk reaksjon uten et enzym. De hjelper enzymer til å bli aktive og utføre sine funksjoner. Når koenzymet binder seg til apoenzymet, blir enzymet en aktiv form av enzymet k alt holoenzym og setter i gang reaksjonen.
Eksempler på koenzymer er adenosintrifosfat (ATP), nikotinamidadenindinukleotid (NAD), flavinadenindinukleotid (FAD), koenzym A, vitamin B1, B2 og B6 osv.
Figur 02: Kofaktorbinding med et apoenzym
Hva er forskjellen mellom enzym og koenzym?
Enzyme vs Coenzyme |
|
| Enzymer er biologiske katalysatorer som akselererer kjemiske reaksjoner. | Koenzymer er organiske molekyler som hjelper enzymer med å katalysere de kjemiske reaksjonene. |
| Molecular Type | |
| Alle enzymer er proteiner. | Koenzymer er ikke-proteiner. |
| Endring på grunn av reaksjoner | |
| Enzymer endres ikke på grunn av den kjemiske reaksjonen. | Koenzymer blir kjemisk endret som følge av reaksjonen. |
| Spesificity | |
| Enzymer er spesifikke. | Koenzymer er ikke spesifikke. |
| Size | |
| Enzymer er større molekyler. | Koenzymer er mindre molekyler. |
| Eksempler | |
| Amylase, proteinase og kinase er eksempler på enzymer. | NAD, ATP, koenzym A og FAD er eksempler på koenzymer. |
Summary – Enzyme vs Coenzyme
Enzymer katalyserer kjemiske reaksjoner. Koenzymer hjelper enzymer til å katalysere reaksjonen ved å aktivere enzymer og gi funksjonelle grupper. Enzymer er proteiner som består av aminosyrer. Koenzymer er ikke proteiner. De er hovedsakelig avledet fra vitaminer. Dette er forskjellene mellom enzymer og koenzymer.
