Hemoglobin vs Myoglobin
Myoglobin og hemoglobin er hemoproteiner som har evnen til å binde molekylært oksygen. Dette er de første proteinene som har sin tredimensjonale struktur løst ved røntgenkrystallografi. Proteiner er polymerer av aminosyrer, forbundet via peptidbindinger. Aminosyrer er byggesteinene i proteiner. Basert på deres generelle form, er disse proteinene kategorisert under kuleproteiner. Kuleformede proteiner har noe sfæriske eller ellipsoide former. De forskjellige egenskapene til disse unike kuleproteinene hjelper organismen til å skifte oksygenmolekyler mellom dem. Det aktive stedet for disse spesielle proteinene består av et jern (II) protoporfyrin IX innkapslet i en vannbestandig lomme.
Myoglobin
Myoglobin forekommer som et monomert protein der globinet som omgir en hem. Det fungerer som en sekundær bærer av oksygen i muskelvevet. Når muskelcellene er i aksjon, trenger de en stor mengde oksygen. Muskelceller bruker disse proteinene til å akselerere oksygendiffusjonen og ta oksygen i perioder med intens respirasjon. Den tertiære strukturen til myoglobin ligner på en typisk vannløselig kuleproteinstruktur.
Polypeptidkjeden av myoglobin har 8 separate høyrehendte α-helikser. Hvert proteinmolekyl inneholder en hemprotetisk gruppe og hver hemrest inneholder ett sentr alt koordinert bundet jernatom. Oksygen er bundet direkte til jernatomet i heme-protesegruppen.
Hemoglobin
Hemoglobin forekommer som et tetramerisk protein der hver underenhet består av et globin som omgir en hem. Det er den systemomfattende bæreren av oksygen. Det binder oksygenmolekyler og transporteres deretter gjennom blodet av røde blodlegemer.
Hos virveldyr diffunderes oksygen gjennom lungevevet inn i de røde blodcellene. Siden hemoglobin er en tetramer, kan det binde fire oksygenmolekyler samtidig. Bundet oksygen blir deretter distribuert gjennom hele kroppen og avlastet fra røde blodceller til respirerende celler. Hemoglobin tar deretter karbondioksidet og returnerer dem tilbake til lungene. Derfor tjener hemoglobin til å levere oksygen som trengs for cellulær metabolisme og fjerner det resulterende avfallsproduktet, karbondioksid.
Hemoglobin består av flere polypeptidkjeder. Humant hemoglobin er sammensatt av to α (alfa) og to β (beta) underenheter. Hver α-underenhet har 144 rester, og hver β-underenhet har 146 rester. Strukturelle egenskaper til både α (alfa) og β (beta) underenheter ligner på myoglobin.
Hemoglobin vs Myoglobin
• Hemoglobin transporterer oksygen i blod mens myoglobin transporterer eller lagrer oksygen i muskler.
• Myoglobin består av en enkelt polypeptidkjede og hemoglobin består av flere polypeptidkjeder.
• I motsetning til myoglobin, er konsentrasjonen av hemoglobin i røde blodlegemer svært høy.
• I begynnelsen binder myoglobin oksygenmolekyler veldig lett og blir i det siste mettet. Denne bindingsprosessen er veldig rask i myoglobin enn i hemoglobin. Hemoglobin binder først oksygen med vanskeligheter.
• Myoglobin forekommer som et monomert protein mens hemoglobin forekommer som et tetramert protein.
• To typer polypeptidkjeder (to α-kjeder og to β- kjeder) er tilstede i hemoglobin.
• Myoglobin kan binde ett oksygenmolekyl såk alt monomer, mens hemoglobin kan binde fire oksygenmolekyler, såk alte tetramer.
• Myoglobin binder oksygen tettere enn hemoglobin.
• Hemoglobin kan binde og avlaste både oksygen og karbondioksid, i motsetning til myoglobin.
