Nøkkelforskjell – oksygenert vs oksygenert hemoglobin
Hemoglobin er et protein som finnes i røde blodceller, som frakter oksygen fra lungene til kroppens vev og organer og karbondioksid fra kroppsvev og organer til lungene. Det er to tilstander av hemoglobin: oksygenert og deoksygenert hemoglobin. Hovedforskjellen mellom oksygenert og deoksygenert hemoglobin er at oksygenert hemoglobin er tilstanden til hemoglobin bundet med fire oksygenmolekyler, mens det deoksygenerte hemoglobinet er den ubundne tilstanden til hemoglobin med oksygen. Oksygenert hemoglobin er knallrødt i fargen mens oksygenert hemoglobin er mørkerødt.
Hva er hemoglobin?
Hemoglobin (Hb) er et komplekst proteinmolekyl som finnes i røde blodceller som gir den typiske formen til den røde blodcellen (rund med sm alt senter). Nøkkelrollene til Hb inkluderer å transportere oksygen fra lungene til kroppsvevet, bytte det ut med karbondioksid og ta karbondioksid fra kroppsvevet til lungen og bytte tilbake med oksygen. Hemoglobinmolekylet inneholder fire polypeptidkjeder (proteinunderenheter) og fire hemgrupper som vist i figur 01. Fire polypeptidkjeder representerer to alfa-globulinkjeder og to beta-globulinkjeder. Hem er en viktig porfyrinforbindelse i hemoglobinmolekylet som har et sentr alt jernatom innebygd inni. Hver polypeptidkjede i hemoglobinmolekylet inneholder en hemgruppe og et jernatom. Jernatomet er avgjørende for transport av oksygen og karbondioksid i blodet, og det er den viktigste bidragsyteren til rød farge på de røde blodcellene. Hemoglobin kalles også som et mettaloprotein på grunn av dets inkorporering av jernatomer.
Oksygentilførsel til vev og organer er viktig og viktig. Celler får energi gjennom aerob respirasjon (oksidativ fosforylering) ved bruk av oksygen som elektronakseptor. Produksjon av energi er nødvendig for optimal cellemetabolisme og funksjoner. Oksygentilførselen forenkles av hemoglobinproteinene. Derfor er hemoglobin også kjent som oksygenbærende protein i blodet.
Det lave nivået av hemoglobin i blodet k alt anemi. Anemitilstand kan forårsake flere sykdommer. Det er forskjellige årsaker til lave hemoglobinkonsentrasjoner i blodet. Mangel på jern er hovedårsaken, mens overdreven slanking, usunn livsstil, enkelte sykdommer og kreftformer også er årsaker til det samme.
Hemoglobinmolekylet har fire oksygenbindingssteder assosiert med fire Fe+2-atomer. Ett molekyl hemoglobin kan bære maksim alt fire molekyler oksygen. Derfor kan hemoglobin være mettet eller umettet med oksygen. Oksygenmetning er prosentandelen av oksygenbindingssteder for hemoglobin okkupert av oksygen. Med andre ord måler den brøkdelen av oksygenmettet hemoglobin i forhold til tot alt hemoglobin. Disse to tilstandene i hemoglobinet er kjent som oksygenert og deoksygenert hemoglobin.
Figur 1: Hemoglobinstruktur
Hva er oksygenert hemoglobin?
Når hemoglobinmolekyler er bundet og mettet med oksygenmolekyler, er kombinasjonen av hemoglobin med oksygen kjent som oksygenert hemoglobin (oksyhemoglobin). Oksygenert hemoglobin dannes under den fysiologiske respirasjonen (ventilasjon), når oksygenmolekyler binder seg til hemegrupper i hemoglobinet i røde blodlegemer. Oksygenert hemoglobinproduksjon skjer hovedsakelig i lungekapillærene nær alveolene i lungene der gassutvekslingen skjer (innånding og utånding). Affiniteten til oksygenbinding til hemoglobinet er sterkt påvirket av pH. Når pH er høy er det en høy affinitet for å binde oksygen til hemoglobin, men den synker når pH synker. Det er norm alt høy pH i lungene, og lav pH i muskler. Dermed er denne forskjellen i pH-forhold nyttig for oksygenfeste, transport og frigjøring. Siden det er en høy bindingsaffinitet nær lungen, binder oksygen seg med hemoglobin og lager oksyhemoglobin. Når oksyhemoglobin når muskelen på grunn av lav pH, løses det opp og frigjør oksygen til cellene. Norm alt oksygennivå i blod hos mennesker anses å være i området 95 – 100 %. Oksygenert blod er synlig i knallrød (crimson rød) farge. Når hemoglobinet er i oksygenert form, er det også kjent som R-tilstanden (avslappet tilstand) av hemoglobinet.
Figur 2: Oksygenert hemoglobin
Hva er oksygenert hemoglobin?
Deoksygenert hemoglobin er den formen for hemoglobin som ikke er bundet til oksygen. Deoksygenert hemoglobin mangler oksygen. Derav denne tilstanden k alt T-tilstand (Tense state) av hemoglobin. Deoksygenert hemoglobin kan observeres når oksygenert hemoglobin frigjør oksygen og det byttes ut med karbondioksid nær plasmamembranen til muskelceller der det er et miljø med lav pH. Når hemoglobin har lav affinitet til oksygenbindingen, leverer det oksygen og omdannes til deoksygenert hemoglobin.
Figur 3: Oksygenert og oksygenert blodstrøm gjennom kroppen
Hva er forskjellen mellom oksygenert og oksygenert hemoglobin?
oksygenert vs oksygenert hemoglobin |
|
| Oksygenert hemoglobin er kombinasjonen av hemoglobin pluss oksygen. | Den ubundne formen for hemoglobin med oksygen er kjent som oksygenert hemoglobin. |
| State of Oxygen Molecule | |
| Oksygenmolekyler er bundet til hemoglobinmolekyler. | Oksygenmolekyler er ikke bundet til hemoglobinmolekyler. |
| Farge | |
| Oksygenert hemoglobin er knallrød i fargen. | Deoksygenert hemoglobin er mørkerød i fargen. |
| State of Hemoglobin | |
| Dette er kjent som R-tilstanden til hemoglobin. | Dette er kjent som T (spent) tilstanden til hemoglobin. |
| Formation | |
| Oksygenert hemoglobin dannes når oksygenmolekyler binder seg til hemegrupper i hemoglobinet i røde blodlegemer under den fysiologiske respirasjonen. | Deoksygenert hemoglobin dannes når oksygen frigjøres fra oksygenert hemoglobin og byttes ut med karbondioksid nær plasmamembranen til muskelcellene. |
Sammendrag – oksygenert og oksygenert hemoglobin
Hemoglobin er et livsviktig protein som finnes i røde blodceller som er i stand til å frakte oksygen fra lungen til kroppsvevet og bringe karbondioksid fra kroppsvevet til lungene. Det er to tilstander av hemoglobin på grunn av bindingen av oksygen. Disse er oksygenert hemoglobin og deoksygenert hemoglobin. Oksygenert hemoglobin dannes når oksygenmolekyler festes til Fe-atomene. Deoksygenert hemoglobin dannes når oksygenmolekyler frigjøres fra hemoglobinmolekylet. Dette er nøkkelforskjellen mellom oksygenert og deoksygenert hemoglobin. Oksygenfeste og frigjøring påvirkes hovedsakelig av pH og parti altrykket til oksygenet.
