Nøkkelforskjell – IGA vs IGG
Immunoglobuliner betegnes som en spesiell type kuleproteiner med en kompleks struktur. De produseres av det levende systemet som en sekundær spesifikk immunrespons ved kontakt med et antigen fra en fremmed partikkel eller en organisme. Immunoglobuliner er også kjent som antistoffer som er spesifikke proteiner produsert som respons på et antigen. De fem hovedklassene av antistoffer er – Immunoglobulin (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulin A (IgA/IGG) er et sekretorisk immunglobulin som finnes i slimhinneoverflatene, bestående av en J-kjede og et sekretorisk polypeptid som deltar i sekretorfunksjonen. Immunoglobulin G (IgG/IGG) er primært involvert i å virke mot fremmede patogener som inkluderer bakterier og virus. Hovedforskjellen mellom IGA og IGG er tilstedeværelsen og fraværet av det sekretoriske polypeptidet. IGA har et sekretorisk polypeptid for å lette sekresjon via slimhinneoverflater, mens IGG ikke har en sekretorisk funksjon og dermed er J-kjeden fraværende.
Hva er IGA?
IGA er en type immunglobulin som har en sekretorisk funksjon. Derfor kan IGA hovedsakelig finnes i sekreter inkludert spytt og morsmelk. Omtrent 50 % av proteinsammensetningen til råmelk er IGA. Det skilles også ut av slimhinnene i mage-tarmkanalen og luftveiene. Dette gir en beskyttelsesmekanisme mot at patogenene kommer inn i tarmen eller luftveiene.
Figur 01: Strukturen til IGA
Det er to hovedunderklasser av IGA; IGA 1 og IGA2. IGA1 har en lengre hengselregion og har et ekstra duplisert sett med aminosyrer i strukturen. Denne langstrakte hengselregionen øker følsomheten til IGA1 for bakterielle proteaser. Derfor finnes det mest i serumet. IGA2 er sammensatt av en kortere hengselregion, og den mangler aminosyreduplikatstrukturen. Derfor har den ikke økt følsomhet for protease. IGA2 er for det meste tilstede i slimhinneavskillende membraner.
IGA danner en dimer struktur som er karakteristisk for denne typen immunglobulin. Monomerene er forbundet med en struktur kjent som J-kjeden. J-kjeden er koblet til dimerstrukturen via disulfidbindinger. Et polypeptid er assosiert med dimerstrukturen som fungerer som den sekretoriske polypeptidkomponenten til IGA. Hovedfunksjonen til IGA-er er å beskytte slimhinnelagene mot eksterne giftstoffer og kjemikalier som bakterie- og virale toksiner. IGA deltar i en nøytraliserende reaksjon for å nøytralisere toksinproduktene.
Hva er IGG?
IGG er den vanligste typen immunglobulin som finnes i systemet. Det er også hovedformen for sirkulasjonsimmunoglobulin i kroppen. IGG er den eneste formen for immunglobulin som kan krysse placenta og nå fosteret. IGG består av fire polypeptidkjeder; 2 tunge kjeder og 2 lette kjeder som er koblet sammen av disulfidbindinger mellom kjeder. Hver tung kjede består av et N-termin alt variabelt domene (VH) og tre konstante domener (CH1, CH2, CH3), med en ekstra "hengselregion" mellom CH1 og CH2. Hver lette kjede består av et N-termin alt variabelt domene (VL) og et konstant domene (CL). Den lette kjeden er assosiert med VH- og CH1-domenene for å danne en Fab-arm ("Fab" = fragmentantigenbinding), og V-regionene samhandler for å danne den antigenbindende regionen. Ytterligere IGG inneholder også en svært konservert region som består av en glykosylert aminosyre i posisjonen 297th.
Figur 02: Generell struktur for IGG
IGG har fire store underklasser, nemlig IgG1, IGG2, IGG3 og IGG4. IGG1 er den mest tallrike underklassen. Det er den umiddelbare antistoffresponsen som produseres i kroppen ved en infeksjon av en bakteriell eller et vir alt middel. IGG2 produseres hovedsakelig som respons på bakterielle kapselantigener. Disse antistoffene reagerer på karbohydratbaserte antigener. Det kan også virke mot virus som har karbohydratbaserte antigener. IGG3 er et pro-inflammatorisk antistoff som vanligvis produseres som respons på en virusinfeksjon. IGG3 er hovedantistoffet som produseres som respons på blodgruppeantigener. IGG4-antistoffer produseres som respons på langvarige infeksjoner.
Hva er likhetene mellom IGA og IGG?
- Begge produseres på grunn av en sekundær immunrespons.
- Begge er produsert som respons på antigener eller antigene markører produsert i
- Begge er svært spesifikke.
- Begge består av fire polypeptidkjeder; 2 tunge kjeder og 2 lette kjeder.
- Begge deltar i kampen mot bakterielle og virale patogener.
Hva er forskjellen mellom IGA og IGG?
IGA vs IGG |
|
| IGA er et antistoff som finnes i sekreter og slimhinner og virker mot bakterielle og virale patogener. | IGG er et antistoff produsert som en sekundær immunmekanisme involvert i kampen mot patogene virus- og bakteriestammer. |
| Distribusjon | |
| IGA er i slimhinner og kroppssekreter som spytt og morsmelk. | IGG er i alt intra- og ekstravaskulært vev. |
| Composition of the Heavy Chain | |
| IGA har Alpha tung kjede. | IGG har Gamma-tung kjede. |
| Konsentrasjon i serum | |
| I serum er IGA-konsentrasjonen 0,6 – 3 mg/ml. | I serum er IGG-konsentrasjonen 6 – 13 mg/ml. |
| J Chain | |
| Til stede i IGA. | Fraværende i IGG. |
| Secretory Polypeptide | |
| Til stede i IGA. | Fraværende i IGG. |
| Ability to Cross the Placenta | |
| IGA kan ikke krysse morkaken. | IGG kan krysse morkaken. |
Sammendrag – IGA vs IGG
Både IGA og IGG produseres i kroppen som en sekundær immunrespons. De er spesifikke antistoffer som virker ved å binde seg til et spesifikt antigen. Den største forskjellen mellom de to immunoglobulinene er basert på funksjonen til sekresjon. IGA er tilstede i sekretoriske væsker og i slimhinneutskillende membraner, mens IGG er det mest tallrike immunoglobulinet i serumet. Begge har evnen til å kjempe mot mikrobielle patogener. Dette er forskjellen mellom IGA og IGG.
Last ned PDF-versjonen av IGA vs IGG
Du kan laste ned PDF-versjonen av denne artikkelen og bruke den til offline-formål i henhold til sitat. Last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom IGA og IGG
