Hva er forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD

Innholdsfortegnelse:

Hva er forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD
Hva er forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD

Video: Hva er forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD

Video: Hva er forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD
Video: Expert Q&A Comorbidities in Dysautonomia: Cause, Consequence or Coincidence 2024, Juli
Anonim

Nøkkelforskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD er typen tung kjede i hvert antistoff. Mens IgG har en γ-type tungkjede, har IgM en μ-type tungkjede. I motsetning til dette har IgA α-type tungkjede, IgE har ε-type tungkjede, og IgD har δ-type tungkjede.

Antistoffproduksjon skjer som respons på et antigen som en del av aktiveringen av de adaptive immunmekanismene hos dyr på høyere nivå. Antistoff-antigen-interaksjonen aktiverer reaksjoner som agglutinasjon, nøytralisering, opsonisering, komplementaktivering og B-celleaktivering som er med på å lette en immunresponsmekanisme mot en fremmed organisme. Antistoffer varierer i sine strukturelle og funksjonelle aspekter.

Hva er IgG?

Immunoglobulin G eller IgG er den vanligste klassen av immunglobulin som finnes i store mengder i vevsvæsker og blod. Den har en serumkonsentrasjon på over 75%. Molekylvekten til IgG er 150 000 D. IgG er en monomer, og de tunge kjedene til IgG tilhører γ-typen.

IgG IgM IgA IgE og IgD - Sammenligning side om side
IgG IgM IgA IgE og IgD - Sammenligning side om side

Figur 01: 2D- og 3D-strukturer av IgG

Det er to antigenbindingssteder. Underklassene til IgG inkluderer IgG1, IgG2, IgG3 og IgG4. IgG er den eneste typen immunglobulin som kan krysse placenta. IgG er med på å indusere immunbeskyttelse siden spedbarnsalderen, da IgG også overføres fra mor til baby under amming. Nøkkelfunksjonen til IgG er å ta del i opsonisering og nøytralisering av immunreaksjoner. Den deltar også i å aktivere sekundære responser under immunreaksjoner.

Hva er IgM?

Immunoglobulin M eller IgM har en unik pentamerstruktur og er dermed den største typen antistoff. Med en molekylvekt på rundt 900 000 D, utgjør den nesten 10 % av det totale antistoffet i serumet. Den unike pentamerstrukturen letter 10 antigenbindingssteder. De tunge kjedene til IgM er sammensatt av μ-typen. Den har også en karakteristisk disulfidbinding som forbinder hver monomer.

IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD i tabellform
IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD i tabellform

Figur 02: IgM-aktivering ved bakterielle infeksjoner

Hovedfunksjonen til IgM er å aktivere den primære immunresponsen. Det er også en god aktivator av komplementsystemet og tar del i agglutinering. Derfor spiller IgM en viktig rolle ved bakterielle infeksjoner.

Hva er IgA?

Immunoglobulin A eller IgA er et dimert antistoff som inneholder et spesielt element k alt et sekretorisk element. På grunn av dets strukturelle arrangement er molekylvekten større enn antistoffklassene som har monomere strukturer. Den er 385 000,00 D. Den har 4 antigenbindingsseter med tunge kjeder sammensatt av α-typen. Den har to underklasser: IgA1 og IgA2.

Sammenlign IgG IgM IgA IgE og IgD
Sammenlign IgG IgM IgA IgE og IgD

Figur 03: 3D-struktur av IgA

På grunn av sin evne til å fungere som et sekretorisk element, finnes denne typen antistoffer hovedsakelig i kroppssekreter som tårer, spytt, respirasjons- og tarmsekret, og slimhinnesekret. I tillegg finnes det også i råmelk. Rundt 15 % av det totale serumantistoffet er ansvarlig for klassen av IgA-antistoffer. IgA deltar ikke i aktivering av komplementsystemet; dens hovedfunksjon er imidlertid å uttrykkes i vevet, og forhindre kolonisering av fremmede organismer som bakterier.

Hva er IgE?

Immunoglobulin E eller IgE er den typen immunglobulin som finnes minst i serumet. Det utgjør mindre enn 0,01 % av de totale serumimmunoglobulinene. Strukturen er monomer, og den tunge kjeden er sammensatt av ε-typen. Dessuten er dens molekylvekt rundt 200 000 D. IgE har to antigenbindingsseter som ligner på IgG.

IgG IgM IgA IgE vs IgD
IgG IgM IgA IgE vs IgD

Figur 04: Ulike bekreftelser av IgE

Hovedfunksjonen til IgE er å aktivere allergireaksjoner som respons på tilstander som astma og høysnue. I et bredere aspekt observeres IgE-aktivering under type I overfølsomhetsreaksjoner. Som respons på antistoff-antigen-interaksjon fremmes sekresjon av histaminer. Den har ikke muligheten til å aktivere komplementsystemet. Det spiller også en rolle i forsvaret mot parasittinfeksjoner.

Hva er IgD?

Immunoglobulin D eller IgD er også et monomert immunglobulin som kun har 2 antigenbindingssteder. Den har den laveste molekylvekten, rundt 185 000 D. IgD står for omtrent <0,5 % av den totale antistoffkonsentrasjonen i serumet. Den tunge kjeden er sammensatt av δ-typen. Rollen til IgD er ikke veldig spesifikk, men de deltar hovedsakelig i aktivering av B-celler under den adaptive immunresponsen. De aktiverer ikke komplementsystemet. De klarer ikke å krysse morkaken.

Hva er likhetene mellom IgG IgM IgA IgE og IgD?

  • Alle er sammensatt av tunge kjeder og lette kjeder.
  • De er glykoproteiner.
  • Dessuten kan alle antistofftyper forenkle antistoff-antigenbinding.
  • I tillegg forenkles antistoff-antigen-binding på grunn av tilstedeværelsen av antigen-bindingsseter i alle antistoffer.
  • De finnes i serumet.
  • Alle deltar i å aktivere adaptive immunresponser.
  • Alle antistoffer kunne påvises ved hjelp av immunteknikker som Radio Immuno Assay (RIA) eller Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA).
  • De spiller en viktig rolle innen diagnostikk og patologi.

Hva er forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD?

Nøkkelforskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD er typen tung kjede hver antistofftype har. IgG har y-typen av tung kjede; IgM har μ-typen tung kjede; IgA har α type tung kjede; IgE har ε type tung kjede, og IgD har δ type tung kjede. I tillegg varierer deres strukturelle arrangementer også, noe som resulterer i varierte molekylvekter for hver type antistoff. Videre varierer også måten hvert antistoff virker på. Mens IgG og IgM kan aktivere komplementsystemet, er ikke de andre typene antistoffer i stand til å gjøre det. Dessuten er det bare IgG som kan krysse placenta.

Infografien nedenfor presenterer forskjellene mellom IgG IgM IgA IgE og IgD i tabellform for sammenligning side ved side.

Sammendrag – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD

Antistoffer er avledet fra B-celler, og de spiller en viktig rolle i adaptiv immunitet. Det er fem hovedklasser av antistoffer som hovedsakelig er forskjellige basert på typen tung kjede de har. IgG IgM IgA IgE og IgD har henholdsvis γ, μ, α, ε og δ typer tunge kjeder. I tillegg er de også forskjellige i deres strukturer ettersom IgG, IgE og IgD oppnår monomere strukturer, IgM oppnår en pentamerisk struktur og IgA oppnår en dimer struktur. Måten de aktiverer immunresponsene på er også forskjellig mellom forskjellige klasser av antistoffer. IgG og IgM er i stand til å aktivere komplementsystemet, men de andre typene er det ikke. Så dette er sammendraget av forskjellen mellom IgG IgM IgA IgE og IgD.

Anbefalt: