Forskjellen mellom affinitet og aviditet

Innholdsfortegnelse:

Forskjellen mellom affinitet og aviditet
Forskjellen mellom affinitet og aviditet

Video: Forskjellen mellom affinitet og aviditet

Video: Forskjellen mellom affinitet og aviditet
Video: Affinity vs Avidity | Difference between Affinity and Avidity 2024, November
Anonim

Nøkkelforskjell – Affinitet vs Avidity

Antistoffantigeninteraksjon er en avgjørende interaksjon i celler for å reagere mot infeksjoner. Antigener er de fremmede partiklene som kommer inn i vertscellene. De er hovedsakelig sammensatt av polysakkarider eller glykoproteiner og har spesielle former. Interaksjonen mellom antigen og antistoff skjer i henhold til korrekt binding av de to partene av de ikke-kovalente bindingene som hydrogenbindinger, van der Waals-bindinger osv. Denne interaksjonen er reversibel. Affinitet og aviditet er to parametere som måler styrken til antigen-antistoff-interaksjonen i immunologi. Nøkkelforskjellen mellom affinitet og aviditet er at affinitet er målet på styrken av individuell interaksjon mellom en epitop og ett bindingssted til antistoffet, mens aviditet er målet på de totale bindingene mellom antigene determinanter og antigenbindingsseter til det multivalente antistoffet. Affinitet er en faktor som påvirker aviditeten til antigen-antistoffinteraksjonen.

Hva er tilhørighet?

Affiniteten er et mål på interaksjonen mellom et antigenbindingssted til antistoffet og en epitop av antigenet. Affinitetsverdi reflekterer nettoresultatet av de attraktive og frastøtende kreftene mellom individuell epitop og individuelt bindingssted. Høy affinitetsverdi er et resultat av en sterk interaksjon med mer attraktive krefter mellom epitopen og Ab-bindingssetet. Lav affinitetsverdi indikerer den lave balansen mellom attraktive og frastøtende krefter.

Affiniteten til monoklonale antistoffer kan enkelt måles siden de har en enkelt epitop og er homogene. Polyklonale antistoffer vurderer en gjennomsnittlig affinitetsverdi på grunn av deres heterogene natur og deres forskjeller i affinitetene til de forskjellige antigene epitoper.

Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) er en ny teknikk innen farmakologi som brukes til å måle affiniteten til antistoffene. Det resulterer i mer presise, praktiske og informative data for avfinitetsbestemmelse. Antistoffer med høy affinitet binder seg raskt til epitop og lager en sterk binding som vedvarer under de immunologiske analysene, mens antistoffer med lav affinitet løser opp interaksjonen og ikke oppdages av analysene.

Hva er Avidity?

Aviditeten til et antistoff er et mål på den totale styrken til bindingen mellom antigenene og antistoffet. Det avhenger av flere faktorer som antistoffets affinitet mot antigenet, valensen til antigenet og antistoffet og det strukturelle arrangementet av interaksjonen. Hvis antistoffet og antigenet er multivalente og har en gunstig strukturell ordning, forblir interaksjonen veldig sterk på grunn av høy aviditet. Avidity viser alltid en høy verdi enn summeringen av de individuelle tilhørighetene.

De fleste antigener er multimere og de fleste antistoffer er multivalens. Derfor forblir de fleste antigen-antistoffinteraksjoner sterke og stabile på grunn av høy aviditet av antigen-antistoffkomplekset.

Forskjellen mellom affinitet og aviditet
Forskjellen mellom affinitet og aviditet

Figur01: Affinitet og aviditet til et antistoff

Hva er forskjellen mellom Affinity og Avidity?

Affinity vs Avidity

Affinitet refererer til styrken av interaksjonen mellom én antigen epitop med ett antigenbindingssted i antistoffet. Avidity er et mål på den totale styrken til interaksjonen mellom antigene epitoper med multivalensantistoff.
Occurence
Dette skjer mellom individuell epitop og individuelt bindingssted Dette skjer mellom multivalente antigener og antistoffer.
Value
Affinitet er balansen mellom attraktive og frastøtende krefter. Avidity kan betraktes som en verdi mer enn summen av de individuelle tilhørighetene.

Sammendrag – Affinitet vs Avidity

Antigenantistoffinteraksjon er en spesifikk, reversibel, ikke-kovalent interaksjon som er viktig i immunologiske studier. Det ligner på enzymsubstratinteraksjonen. Spesifikt antigen binder seg til et spesifikt antistoff. Affinitet og aviditet er to mål for denne interaksjonen. Affinitet reflekterer styrken til en interaksjon mellom en epitop og et antigenbindingssted til antistoffet. Aviditet gjenspeiler den generelle styrken til antigen-antistoffkomplekset. Dette er forskjellen mellom affinitet og aviditet. Aviditet er et resultat av flere affiniteter som forekommer i ett antigen-antistoffkompleks siden de fleste antigener og antistoffer er multivalente og opprettholder flere interaksjoner for å stabilisere bindingen.

Anbefalt: