Nøkkelforskjell – Kd vs Km
Kd og Km er likevektskonstanter. Hovedforskjellen mellom Kd og Km er at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
Kd refererer til dissosiasjonskonstanten mens Km er Michaelis-konstanten. Begge disse konstantene er svært viktige i den kvantitative analysen av enzymatiske reaksjoner.
Hva er Kd?
Kd er dissosiasjonskonstant. Det er også kjent som likevektsdissosiasjonskonstant på grunn av bruken i likevektssystemer. Dissosiasjonskonstanten er likevektskonstanten for reaksjoner der en stor forbindelse omdannes til små komponenter reversibelt. Prosessen med denne konverteringen er også kjent som dissosiasjon. Et ionisk molekyl dissosierer alltid til ionene sine. Da er dissosiasjonskonstanten eller Kd en størrelse som uttrykker i hvilken grad et bestemt stoff i løsning dissosieres til ioner. Dermed er dette lik produktet av konsentrasjonene til de respektive ionene delt på konsentrasjonen til det udissosierte molekylet.
AB ↔ A + B
I den generelle reaksjonen ovenfor kan dissosiasjonskonstanten Kd gis som nedenfor.
Kd=[A][B] / [AB].
I tillegg, hvis det er en støkiometrisk sammenheng, bør man inkludere de støkiometriske koeffisientene i ligningen.
xAB ↔ aA + bB
Dissosiasjonskonstantens ligning, Kd for reaksjonen ovenfor er som følger:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Spesifikt, i biokjemiske applikasjoner, hjelper Kd med å bestemme mengden produkter gitt av en kjemisk reaksjon i nærvær av et enzym. Kd for en enzymatisk reaksjon uttrykker ligand-reseptor-affiniteten. Med andre ord, det angir evnen til et substrat til å forlate reseptoren til et enzym. På den annen side beskriver den hvor sterkt et substrat binder seg til enzymet.
Hva er Km?
Km er Michaelis-konstanten. I motsetning til Kd er Km en kinetisk konstant. Dens hovedanvendelse er i enzymkinetikk, det vil si å bestemme affiniteten til et substrat til å binde seg til et enzym. Konstanten uttrykkes ved å relatere substratkonsentrasjonen til reaksjonshastigheten i nærvær av et enzym. Følgelig er Michaelis-konstanten eller Km konsentrasjonen av substratet når reaksjonshastigheten når halvparten av maksimal hastighet.
Figur 1: Forholdet mellom reaksjonshastighet og substratkonsentrasjon i en enzymatisk reaksjon.
Under en reaksjon mellom enzym (E) og substrat (S), er dannelsen av produkter (P) som følger:
E + S ↔ E-S kompleks ↔ E + P
Hvis likevektskonstantene for reaksjonen ovenfor er som følger, kan du utlede Km fra disse konstantene.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Besettelse av km i henhold til Michaels konsept
Michaelis utviklet et forhold ved å bruke konsentrasjonen av substrat, [S] og maksimal reaksjonshastighet, Vmax. Forholdet mellom substratkonsentrasjon og Km for en enzymatisk reaksjon er som følger:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v er hastighet til enhver tid, mens [S] er substratkonsentrasjonen på et bestemt tidspunkt, og Vmax er maksimal hastighet for reaksjonen. Km er Michaelis-konstanten for enzymet i reaksjonen. Verdien av Michaelis-konstanten avhenger av enzymet. Følgelig indikerer en liten verdi på Km at enzymet blir mettet med en liten mengde substrat. Da oppnås Vmax ved lav substratkonsentrasjon. En høy Km-verdi indikerer derimot at enzymet krever en stor mengde substrat for å bli mettet.
Hva er forskjellen mellom Kd og Km?
Kd vs Km |
|
| Kd er dissosiasjonskonstanten. | Km er Michaelis-konstanten. |
| Nature | |
| Kd er en termodynamisk konstant. | Km er en kinetisk konstant. |
| Detaljer | |
| Kd representerer affiniteten til et substrat til et enzym. | Km representerer forholdet mellom substratkonsentrasjon og reaksjonshastighet. |
Sammendrag – Kd vs Km
Kd og Km er likevektskonstanter som beskriver egenskapene til enzymatiske reaksjoner. Hovedforskjellen mellom Kd og Km er at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
