Nøkkelforskjellen mellom alfa- og beta-helix er avhengig av hvilken type hydrogenbinding de danner når de utvikler disse strukturene. Alfahelikser danner intramolekylære hydrogenbindinger mens betaheliksene danner intermolekylære hydrogenbindinger.
Komplekse proteiner har fire strukturelle organisasjonsnivåer – primær, sekundær, tertiær og kvartær. De sekundære strukturene til proteiner danner peptidkjedene i forskjellige orienteringer. Peptidkjedene består av aminosyresekvenser bundet av peptidbindinger. Derfor er det to hovedsekundære strukturer i proteiner som alfa-helix og beta-helix. I tillegg er det andre sekundære strukturer som kalles beta-sving og hårnålsstrukturer. Denne artikkelen fokuserer hovedsakelig på forskjellen mellom alfa- og betahelix.
Hva er Alpha Helix?
Proteiner har fire strukturelle organisasjonsnivåer. Av disse er alfahelixen den vanligste sekundære strukturen til proteiner. Og denne strukturen fremstår som en stang som er viklet rundt en sentral akse. Videre er alfahelixen en høyrehendt helix. Men venstrehendte helikser kan også være tilstede. Her dannes peptidbindingene fra aminoterminalen til karboksyterminalen. Aminosyrer kobles til hverandre via disse peptidbindingene. Intramolekylære hydrogenbindinger er hovedårsaken til dannelsen av alfahelixen.
Figur 01: Alpha Helix
Arrangementet av alfa-helixen avhenger av proteinets hydrofile og hydrofobe natur. Hvis aminosyresekvensen består av et høyt antall hydrofile R (variable) grupper, orienterer R-gruppene seg til den vandige fasen. Hvis de variable gruppene er hydrofobe, vil de stikke ut til den hydrofobe fasen av miljøet. I begge scenariene ser det ut til at R-gruppene strekker seg ut av den spiralformede strukturen. På grunn av disse strukturelle egenskapene er alfahelix mer motstandsdyktig mot mutasjoner. Således stabiliserer tilstedeværelsen av hydrogenbindinger strukturen til alfa-helixen. Det er et gjennomsnitt på 3,6 rester per omdreining i en alfa-helix da det tar 3,6 rester for hydrogenbindingene å utvikle seg. Noen strukturelle proteiner som kollagen og keratin er rike på alfa-helikser.
Hva er Beta Helix?
En beta-helix er den nest vanligste sekundære strukturen til et protein. Selv om det ikke er så vanlig som alfa-helixen, spiller tilstedeværelsen av beta-helikser også en stor rolle i proteinstrukturen. Dannelsen av beta-helixen skjer via to beta-ark arrangert enten på en parallell måte eller en anti-parallell måte. Disse arkene formes deretter til en spiralformet struktur. Intermolekylære hydrogenbindinger mellom to arktråder hjelper til med dannelsen av en beta-helix.
Figur 02: Beta Helix
Beta-helikser kan være både høyrehendte eller venstrehendte avhengig av bindingsmønsteret deres. Når du danner en beta-helix, vil de variable gruppene til de to beta-arkene arrangeres innenfor kjernen av helixen. Derfor har flertallet av gruppene som danner beta-ark hydrofobe funksjoner.
I motsetning til alfa-helixen danner 17 rester én sving i Beta-helikser. Metallioner har evnen til å aktivere dannelsen av Beta-helix. I likhet med alfa-helixen, støtter hydrogenbindingene for å opprettholde strukturen til Beta-helixen. Karbonsyreanhydraseenzym og pektatlyase er to proteiner rike på beta-helikser.
Hva er likhetene mellom Alpha og Beta Helix?
- Alpha og Beta Helix er to sekundære strukturer av proteiner.
- Aminosyrer er monomerene til begge sekundære strukturer.
- Dessuten er de kjemiske komponentene i alfa- og beta-helixene karbon, hydrogen, oksygen, nitrogen og svovel.
- De to sekundære strukturene utvikler seg også til en organisasjon på høyere nivå.
- Dessuten er begge stabilisert av hydrogenbindinger.
- I begge strukturer bestemmes hydrofobisiteten av tilstedeværelsen av R-gruppene i aminosyrene.
Hva er forskjellen mellom Alpha og Beta Helix?
Nøkkelforskjellen mellom alfa- og beta-helixen er typen hydrogenbinding de viser. Alfa-helix viser intramolekylær hydrogenbinding mens beta-helix viser intermolekylær hydrogenbinding. I tillegg danner alfa-helixen en høyrehendt helix, mens beta-helix kan danne både høyre- og venstrehendte helixer. Så dette er også en betydelig forskjell mellom alfa- og betahelix.
Dessuten er en ytterligere forskjell mellom alfa- og beta-helix at alfa-helix-dannelsen skjer ved vridning av aminosyresekvensen, mens i beta-helix-dannelse er de to beta-arkene enten parallelle eller anti-parallelle bundet til danner den spiralformede strukturen.
Infografikken nedenfor viser mer informasjon om forskjellen mellom alfa- og betahelix.
Sammendrag – Alpha vs Beta Helix
Både alfa-helikser og beta-helikser er viktige for å identifisere og utlede komplekse proteinstrukturer. Begge typer er sekundære strukturer av proteiner. Imidlertid er alfahelix en spiralformet vri av aminosyresekvenser. Derimot skjer beta-helix-dannelse via hydrogenbinding av parallelle eller anti-parallelle beta-ark. Videre er hydrogenbindingen intramolekylær i alfa-helixform mens hydrogenbindingen er intermolekylær i beta-helixform. Dessuten har begge disse strukturene en R-gruppe, som bestemmer hydrofobiteten til proteinet. Dermed oppsummerer dette forskjellen mellom alfa- og betahelix.
