Nøkkelforskjell – Alpha Helix vs Beta Plissert ark
Alfa-helikser og beta-plisserte ark er de to vanligste sekundære strukturene i en polypeptidkjede. Disse to strukturelle komponentene er de første hovedtrinnene i prosessen med å brette en polypeptidkjede. Den viktigste forskjellen mellom Alpha Helix og Beta Pleated Sheet er strukturen deres; de har to forskjellige former for å gjøre en bestemt jobb.
Hva er Alpha Helix?
En alfa-helix er en høyrehendt spole av aminosyrerester på en polypeptidkjede. Utvalget av aminosyrerester kan variere fra 4 til 40 rester. Hydrogenbindingene som dannes mellom oksygenet til C=O-gruppen på toppspolen og hydrogenet til N-H-gruppen i bunnspolen hjelper til med å holde spolen sammen. En hydrogenbinding dannes for hver fjerde aminosyrerester i kjeden på ovennevnte måte. Dette ensartede mønsteret gir den bestemte funksjoner som tykkelsen på spolen, og det dikterer lengden på hver komplette sving langs spiralaksen. Stabiliteten til alfahelixstrukturen avhenger av flere faktorer.
O-atomer i rødt, N-atomer i blått og hydrogenbindinger som grønne stiplede linjer
Hva er Beta Plisseark?
Beta plissert ark, også kjent som beta-ark, regnes som den andre formen for sekundær struktur i proteiner. Den inneholder beta-tråder som er forbundet sideveis med minst to eller tre ryggradshydrogenbindinger for å danne et vridd, plissert ark som vist på bildet. En beta-streng er en strekning av polypeptidkjeden; lengden er vanligvis lik 3 til 10 aminosyrer, inkludert ryggrad i en utvidet bekreftelse.
4-trådet antiparallelt β-arkfragment fra en krystallstruktur av enzymet katalase.
a) som viser de antiparallelle hydrogenbindingene (prikket) mellom peptid NH- og CO-grupper på tilstøtende tråder. Piler indikerer kjederetning, og elektrontetthetskonturer skisserer ikke-H-atomene. O-atomer er røde kuler, N-atomer er blå, og H-atomer er utelatt for enkelhets skyld; sidekjeder vises bare ut til det første sidekjeden C-atom (grønn)
b) Kantbilde av de to sentrale β-trådene
I beta-plisserte ark løper polypeptidkjedene ved siden av hverandre. Den får navnet "foldet ark" på grunn av strukturens bølgelignende utseende. De er knyttet sammen med hydrogenbindinger. Denne strukturen gjør det mulig å danne flere hydrogenbindinger ved å strekke ut polypeptidkjeden.
Hva er forskjellen mellom Alpha Helix og Beta Pleated Sheet?
Structure of Alpha Helix and Beta Pleated Sheet
Alpha Helix:
I denne strukturen er polypeptidryggraden tett bundet rundt en tenkt akse som en spiralstruktur. Det er også kjent som det helikoide arrangementet av peptidkjeden.
Danningen av alfa-helix-strukturen skjer når polypeptidkjedene tvinnes til en spiral. Dette gjør at alle aminosyrene i kjeden kan danne hydrogenbindinger (en binding mellom et oksygenmolekyl og et hydrogenmolekyl) med hverandre. Hydrogenbindingene gjør at helixen holder spiralformen og gir en tett spiral. Denne spiralformen gjør alfahelixen veldig sterk.
Hydrogenbindinger er indikert med de gule prikkene.
Beta plissert ark:
Når to eller flere fragmenter av polypeptidkjede(r) overlapper hverandre og danner en rad med hydrogenbindinger med hverandre, kan følgende strukturer bli funnet. Det kan skje på to måter; parallellarrangement og antiparallellarrangement.
Eksempler på strukturen:
Alpha Helix: Fing- eller tånegler kan tas som et eksempel på en alfa-helix-struktur.
Beta plissert ark: Strukturen til fjær ligner strukturen til beta plissert ark.
Funksjoner ved strukturen:
Alpha Helix: I alfa-helix-strukturen er det 3,6 aminosyrer per omdreining av helixen. Alle peptidbindingene er trans og plane, og N-H-gruppene i peptidbindingene peker i samme retning, som er omtrent parallelt med helixens akse. C=O-gruppene til alle peptidbindinger peker i motsatt retning, og de er parallelle med helixens akse. C=O-gruppen til hver peptidbinding er bundet til N-H-gruppen i peptidbindingen og danner en hydrogenbinding. Alle R-grupper er pekt utover fra helixen.
Beta plissert ark: Hver peptidbinding i det plisserte beta-arket er plan og har transkonformasjonen. C=O- og N-H-gruppene av peptidbindinger fra tilstøtende kjeder er i samme plan og peker mot hverandre og danner hydrogenbinding mellom dem. Alle R-gruppene i enhver kjede kan alternativt forekomme over og under arkets plan.
Definisjoner:
Sekundær struktur: Det er formen av et foldeprotein på grunn av hydrogenbinding mellom amid- og karbonylgruppene i ryggraden.
