Nøkkelforskjellen mellom ikke-konkurrerende og allosterisk inhibering er at ved ikke-konkurrerende hemming, reduseres den maksimale hastigheten for katalysert reaksjon (Vmax) og substratkonsentrasjonen (Km) forblir uendret, mens i allosterisk inhibering forblir Vmax uendret og Km øker.
Enzymer er avgjørende for de fleste reaksjoner som finner sted i organismer. Vanligvis katalyserer et enzym en reaksjon ved å redusere aktiveringsenergien som kreves for reaksjonen. Men enzymer bør reguleres nøye for å kontrollere nivåene av sluttprodukter som stiger til uønskede nivåer. Det kontrolleres av enzymhemming. En enzymhemmer er et molekyl som forstyrrer den normale reaksjonsveien mellom et enzym og et substrat.
Et aktivt sted er regionen til et enzym der substratene binder seg og gjennomgår en kjemisk reaksjon. Et allosterisk sted er der det lar molekyler enten aktivere eller hemme enzymaktivitet. Enzymkinetikk spiller en viktig rolle under enzymhemming. Den maksimale reaksjonshastigheten som er karakteristisk for et bestemt enzym ved en bestemt konsentrasjon er kjent som maksimal hastighet eller Vmax. Substratkonsentrasjonen som gir hastigheten som er halvparten av Vmax er Km.
Hva er ikke-konkurransehemming?
Ikke-konkurrerende hemming er en type enzymhemming hvor inhibitoren reduserer enzymaktiviteten og binder seg like godt til enzymet, enten det er bundet til substratet eller ikke. Med andre ord, ikke-konkurrerende hemming er der både inhibitoren og substratet binder seg til enzymet til enhver tid. Når både substrat og inhibitor binder seg til enzymet, danner det et enzym-substrat-inhibitor-kompleks. Når dette komplekset først er dannet, kan det ikke produsere noe produkt. Den kan bare konvertere tilbake til enzym-substratkomplekset eller enzym-inhibitorkomplekset.
Figur 01: Ikke-konkurrerende hemming
I ikke-konkurrerende hemming har inhibitoren lik affinitet for enzymet og enzym-substratkomplekset. Den vanligste mekanismen til en ikke-konkurrerende inhibitor er den reversible bindingen av inhibitoren til et allosterisk sted. Men inhibitoren har også evnen til å binde seg direkte til det aktive stedet. Et eksempel på en ikke-konkurrerende inhibitor er omdannelsen av pyruvatkinase til pyruvat. Omdannelsen av fosfoenolpyruvat til å gi pyruvat katalyseres av pyruvatkinase. En aminosyre k alt Alanin, som er syntetisert fra pyruvat, hemmer enzymet pyruvatkinase under glykolyse. Alanin fungerer som en ikke-konkurrerende hemmer.
Hva er allosterisk hemming?
Allosterisk hemming er en type enzymhemming der inhibitoren bremser enzymaktiviteten ved å deaktivere enzymet og binde seg til enzymet på det allosteriske stedet. Her konkurrerer ikke inhibitoren direkte med substratet på det aktive stedet. Men det endrer indirekte sammensetningen av enzymet. Når formen er endret, blir enzymet inaktivt. Dermed kan den ikke lenger binde seg med det tilsvarende underlaget. Dette bremser igjen dannelsen av sluttprodukter.
Figur 02: Allosterisk hemming
Allosterisk hemming forhindrer dannelsen av unødvendige produkter, og reduserer energisvinn. Et eksempel på allosterisk hemming er omdannelsen av ADP til ATP i glykolyse. Her, når det er overskudd av ATP i systemet, fungerer ATP som en allosterisk hemmer. Det binder seg til fosfofruktokinase, som er et av enzymene som er involvert i glykolyse. Dette bremser ADP-konverteringen. Som et resultat forhindrer ATP unødvendig produksjon av seg selv. Derfor er overskuddsproduksjon av ATP ikke nødvendig når det er tilstrekkelige mengder.
Hva er likhetene mellom ikke-konkurrerende og allosterisk hemming?
- Begge typer enzymhemminger bremser enzymaktiviteten.
- Hemmerne i begge enzymhemmingene konkurrerer ikke med substratet på det aktive stedet.
- Hemmerne endrer sammensetningen av enzymet indirekte.
- Begge hemmere endrer formen på enzymet.
Hva er forskjellen mellom ikke-konkurrerende og allosterisk hemming?
I ikke-konkurrerende inhibering synker Vmax for reaksjonen mens Km-verdien forblir uendret. I kontrast, i allosterisk inhibering, forblir Vmax uendret, og Km-verdien øker. Så dette er nøkkelforskjellen mellom ikke-konkurrerende og allosterisk hemming. Allosterisk hemming fokuserer mer på bruken av kjemikalier som endrer enzymaktiviteten ved å binde seg til et allosterisk sted, mens ikke-konkurrerende inhibitorer alltid stopper det fungerende enzymet ved å binde seg direkte til et alternativt sted.
Følgende infografikk viser forskjellene mellom ikke-konkurrerende og allosterisk hemming for side ved side sammenligning.
Sammendrag – ikke-konkurransedyktig vs allosterisk hemming
Ikke-konkurrerende hemming er en enzymhemming hvor inhibitoren reduserer enzymaktiviteten og binder seg like godt til enzymet enten det er bundet til substratet eller ikke. Allosterisk hemming er en type enzymhemming der inhibitoren bremser enzymaktiviteten ved å deaktivere enzymet og binder seg til enzymet på det allosteriske stedet. Hovedforskjellen mellom ikke-konkurrerende og allosterisk hemming er at den maksimale hastigheten for katalysert reaksjon (Vmax) reduseres, og substratkonsentrasjonen (Km) forblir uendret i ikke-konkurrerende hemming mens Vmax forblir uendret, og Km økes i allosterisk hemning.
