Nøkkelforskjellen mellom reversibel og irreversibel inhibering er at den reversible inhiberingen er en type enzymhemming der dissosiasjon av inhibitoren fra enzym-inhibitorkomplekset er mulig på grunn av ikke-kovalent binding. På den annen side er irreversibel inhibering en type enzymhemming der dissosiasjon av inhibitoren fra enzym-inhibitorkomplekset ikke er mulig på grunn av kovalent binding.
Enzymer er proteiner som fungerer som biologiske katalysatorer i kroppen vår. De øker reaksjonshastigheten. Substrater binder seg til de aktive stedene til enzymene og omdannes til produkter. Imidlertid er enzymer spesifikke for substratene. Enzymvirkning kan reguleres eller hemmes av visse hemmere. Det finnes to typer enzymhemmingsprosesser; de er nemlig den reversible inhiberingen og den irreversible inhiberingen. Ved reversibel inhibering binder inhibitoren seg til enzymet ikke-kovalent, mens i den irreversible hemmingen binder inhibitoren seg til enzymet enten kovalent eller ikke-kovalent. Disse to prosessene er forskjellige fra hverandre, og denne artikkelen har til hensikt å diskutere forskjellen mellom reversibel og irreversibel hemming i detalj.
Hva er reversibel hemming?
Ved reversibel hemming inaktiverer inhibitoren enzymet ved å binde seg ikke-kovalent til det. Derfor er den reversible inhiberingen ikke en sterk interaksjon mellom enzymet og inhibitoren. Ved å øke konsentrasjonen av substratet kan dette således enkelt reverseres, og det er mulig å reaktivere enzymet enkelt. Dessuten er det to hovedtyper av reversible inhiberingsprosesser; de er nemlig konkurransehemming og ikke-konkurrerende hemming.
I konkurrerende hemming ligner inhibitor på substratet, og den konkurrerer med substratet om det aktive stedet for enzymet. Når inhibitoren okkuperer det aktive stedet, kan ikke substratet binde seg til enzymet, og reaksjonen skjer ikke. Men når substratkonsentrasjonen er høy, kan konkurrerende hemming forhindres.
Figur 01: Reversibel hemming
På den annen side, i ikke-konkurrerende hemming, ligner ikke inhibitor på substratet. Derfor konkurrerer den ikke med substratet om bindingen til det aktive stedet. Det binder seg på et annet sted i enzymet (allosterisk sted) og endrer den tredimensjonale strukturen til enzymet. Når den tredimensjonale strukturen til enzymet endres, reduseres aktiviteten. Derfor skjer reaksjonen med en langsommere hastighet, eller så skjer den ikke.
Hva er irreversibel hemming?
Irreversibel hemming er den andre typen enzymhemming, der inhibitoren binder seg til enzymet ved en sterk kovalent binding og hemmer enzymaktiviteten. Derfor er det vanskelig å løsne inhibitoren fra enzymet. Derfor er det ikke mulig å reversere reaksjonen. Irreversible inhibitorer inneholder ofte reaktive funksjonelle grupper. Dermed kan de binde seg til aminosyrekjedene til enzymet og danne kovalente bindinger.
Figur 02: Irreversibel hemming
I tillegg er irreversible inhibitorer spesifikke. Derfor binder de seg ikke til alle proteiner. Noen eksempler på irreversible inhibitorer er penicillin, aspirin, diisopropylfluorfosfat, etc. Det finnes tre typer irreversible inhibitorer; de er nemlig gruppespesifikke reagenser, substratanaloger og selvmordshemmere.
Hva er likhetene mellom reversibel og irreversibel hemming?
- Reversibel og irreversibel hemming er to typer enzymhemmingsveier.
- I begge tilfeller binder inhibitoren seg til enzymet.
- Begge kan også endre den katalytiske aktiviteten til enzymet.
Hva er forskjellen mellom reversibel og irreversibel hemming?
Reversibel hemming og irreversibel hemming er to typer enzymhemmingsveier. Nøkkelforskjellen mellom reversibel og irreversibel inhibering er at det er mulig å reversere reversibel hemming mens det ikke er mulig å reversere den irreversible hemmingen. Videre, ved reversibel inhibering, binder inhibitoren seg til enzymet ved den svake ikke-kovalente interaksjonen, mens i den irreversible inhiberingen binder inhibitoren seg til enzymet ved en sterk kovalent binding. Derfor er dissosiasjonen av enzym-inhibitorkomplekset rask i reversibel hemming mens dissosiasjonen av enzym-inhibitorkomplekset er langsom og hard i irreversibel inhibering. Dermed er det en annen forskjell mellom reversibel og irreversibel hemming.
Dessuten, ved reversibel hemming, når inhibitoren fjernes, begynner enzymet å virke igjen, mens i den irreversible hemmingen begynner ikke enzymet å virke igjen selv om inhibitoren forlater enzymet. Derfor er dette også en forskjell mellom reversibel og irreversibel hemming. Det er også to hovedtyper av reversibel hemming, nemlig konkurrerende hemming og ikke-konkurrerende hemming, mens det er tre typer irreversibel hemming, nemlig gruppespesifikke reagenser, substratanaloger og selvmordshemmere.
Nedenfor er en infografikk om forskjellen mellom reversibel og irreversibel hemming.
Sammendrag – reversibel vs irreversibel hemming
Enzyminhibering kan enten være reversibel eller irreversibel. For å oppsummere forskjellen mellom reversibel og irreversibel hemming; ved reversibel inhibering binder inhibitoren seg til enzymet ikke-kovalent. Derfor er avbindingen av inhibitoren fra enzymet enkel og rask. På den annen side, ved irreversibel inhibering, binder inhibitoren seg kovalent til enzymet. Derfor binder inhibitoren seg sterkt til enzymet og dissosiasjonen av enzym-inhibitorkomplekset er langsom og hard. Derfor er dette nøkkelforskjellen mellom reversibel og irreversibel hemming. Videre, ved reversibel inhibering, kan reaksjonen reverseres, og enzymet kan reaktiveres igjen. Men ved irreversibel hemming kan ikke reaksjonen reverseres, og enzymet kan ikke aktiveres igjen.
