Nøkkelforskjellen mellom allosterisk og kovalent modulering er at allosterisk modulering krever et fosfataseenzym, mens kovalent modulering krever et kinaseenzym.
Modulering av et enzym er en modifikasjon på stedet der en reseptor eller en ligand skal binde seg til et enzym. Det finnes ulike typer modulasjoner, og allosterisk og kovalent modulasjon er to av dem.
Hva er allosterisk modulasjon?
Allosterisk modulering er et begrep innen farmakologi og biokjemi som refererer til en gruppe stoffer som binder seg til en reseptor for å endre den reseptors respons på stimulus. Noen av disse modulatorene er medikamenter, f.eks. benzodiazepiner. Allosterisk sted er stedet som en allosterisk modulator binder seg til. Det er ikke den samme som den endogene agonisten til reseptoren kommer til å binde seg til (dette bestemte stedet kalles det ortosteriske stedet). Vi kan kalle både modulatorer og agonister som reseptorligander.
Dessuten er det tre hovedtyper allosteriske modulatorer: positive, negative og nøytrale modulasjoner. Den positive typen kan øke responsen til reseptoren ved å øke sannsynligheten for at agonisten binder seg til en reseptor, ved å øke evnen til å aktivere reseptoren (dette kalles effektivitet), eller på begge disse måtene. På den annen side kan den negative typen redusere agonistaffinitet og effekt. Til slutt påvirker ikke den nøytrale typen agonistaktiviteten, men den kan stoppe andre modulatorer fra å binde seg til et allosterisk sted. Dessuten fungerer noen allosteriske modulatorer som allosteriske agonister.
Allosteriske modulatorer er generelt i stand til å endre affiniteten og effekten til andre stoffer som virker på en reseptor. En modulator kan også øke affiniteten og redusere effektiviteten eller omvendt. Affinitet er et stoffs evne til å binde seg til en reseptor. Effektivitet er derimot evnen til et stoff til å aktivere en reseptor som er gitt som en prosentandel av stoffets evne til å aktivere reseptoren i forhold til den endogene agonisten til reseptoren.
Hva er kovalent modulasjon?
Kovalent modulering er et viktig begrep som brukes i biokjemi, og det refererer til en gruppe stoffer som binder seg kovalent til en reseptor og endrer responsen. Enzymer er i stand til å reguleres ved overføring av et molekyl eller atom fra en donor til en aminosyresidekjede som kan tjene som reseptoren til det overførte molekylet. Den andre måten å gjøre dette på er å endre selve aminosyresekvensen via proteolytisk sp altning.
Kovalent modulering innebærer endring av formen og funksjonen til et enzym via kovalent binding av kjemiske grupper til det. Dessuten er denne moduleringen også kjent som post-translasjonell modifikasjon. Vanligvis finner denne moduleringen sted i det endoplasmatiske retikulumet og Golgi-apparatet. Stedene som ofte kan gjennomgå post-translasjonell modifikasjon er stedene som har en funksjonell gruppe som tjener som en nukleofil i reaksjonen. Disse stedene inkluderer hydroksylgrupper av serin, treonin og tyrosin, sammen med aminformene av lysin, arginin og histidin.
Hva er forskjellen mellom allosterisk og kovalent modulasjon?
Nøkkelforskjellen mellom allosterisk og kovalent modulering er at allosterisk modulering krever et fosfataseenzym, mens kovalent modulering krever et kinaseenzym.
Infografien nedenfor presenterer forskjellene mellom allosterisk og kovalent modulering i tabellform for side-ved-side-sammenligning.
Sammendrag – Allosterisk vs Kovalent Modulering
Allosterisk modulasjon refererer til en gruppe stoffer som binder seg til en reseptor for å endre den reseptors respons på en stimulus, mens kovalent modulasjon refererer til en gruppe stoffer som binder seg kovalent til en reseptor og endrer dens respons. Hovedforskjellen mellom allosterisk og kovalent modulering er at allosterisk modulering krever et fosfataseenzym, mens kovalent modulering krever et kinaseenzym.
