Nøkkelforskjell – norm alt hemoglobin vs sigdcellehemoglobin
Hemoglobin (Hgb) er hovedproteinmolekylet som gir den typiske formen til de røde blodcellene – rund form med et sm alt senter. Hemoglobinmolekylet består av fire subproteinmolekyler der to kjeder er alfa-globulinkjeder, og de to andre er beta-globulinkjeder. Jernatomer i hemoglobin og formen på de røde blodcellene er viktige for oksygentransport gjennom blodet. Hvis formen på hemoglobin blir ødelagt, klarer det ikke å transportere oksygen gjennom blodet. Sigdcellehemoglobin er en type unorm alt hemoglobinmolekyl som forårsaker anemitilstander k alt sigdcelleanemi. Hovedforskjellen mellom norm alt hemoglobin og sigdcellehemoglobin er at norm alt hemoglobin har glutaminsyre i posisjonen 6th av aminosyresekvensen til beta-globulinkjeden, mens sigdcellehemoglobin har Valin i 6th plassering av beta-globulinkjeden. Norm alt hemoglobin og sigdcellehemoglobin skiller seg bare med en enkelt aminosyre i beta-kjedene.
Hva er norm alt hemoglobin?
Hemoglobin er et jernholdig metalloprotein som finnes i røde blodlegemer. Det er ansvarlig for transport av oksygen fra lungen til kroppsvev og organer, og transport av karbondioksid fra kroppsvev til lungen. Det er også kjent som oksygenbærende protein i blodet. Det er et komplekst protein, som består av fire små proteinunderenheter og fire hemgrupper som bærer jernatomer som vist i figur 01. Hemoglobin har høy affinitet for oksygen. Det er fire oksygenbindingssteder plassert inne i et hemoglobinmolekyl. Når hemoglobin er mettet med oksygen, blir blodet knallrødt og er kjent som oksygenert blod. Den andre tilstanden til hemoglobinet, som mangler oksygen, er kjent som deoksyhemoglobin. I denne tilstanden har blod den mørkerøde fargen.
Jernatomer innebygd i hemforbindelsen til hemoglobin letter hovedsakelig oksygen- og karbondioksidtransporten. Binding av oksygenmolekyler til Fe+2 ioner endrer konformasjonen til hemoglobinmolekylet. Jernatomene i hemoglobinet bidrar også til å opprettholde den typiske formen til de røde blodcellene. Derfor er jern et viktig element som finnes i de røde blodcellene.
Figur 01: Normal hemoglobin
Hva er sigdcellehemoglobin?
Sigdcelleanemi er en blodtilstand forårsaket av unormale hemoglobinproteiner i de røde blodcellene. Sigdcellehemoglobin er en type unorm alt hemoglobin som finnes i røde blodlegemer. De er også kjent som hemoglobin S. De har sigd- eller halvmåneformer. De produseres som et resultat av sigdcellegenmutasjon. Denne mutasjonen endrer en enkelt aminosyre i aminosyresekvensen til norm alt hemoglobin beta-kjedepeptid. Sigdcellehemoglobin er også sammensatt av to alfa- og to beta-underenheter, akkurat som vanlig hemoglobin. Imidlertid er det en enkelt aminosyreforskjell i beta-underenheter på grunn av mutasjonen. I norm alt hemoglobin er 6th posisjon av aminosyrekjeden i beta-kjeder sammensatt av glutaminsyre. Imidlertid, i sigdcellehemoglobin, blir 6th posisjon tatt opp av en annen aminosyre k alt valin. Selv om det er en enkelt aminosyreforskjell, er det årsaken til livstruende anemisykdom k alt sigdcellesykdom.
Når valin er plassert ved 6th, får beta-kjeden til å danne et fremspring som passer med beta-kjeder til andre hemoglobinmolekyler. Disse forbindelsene får sigdcellehemoglobin til å aggregere hverandre uten å forbli i løsningen og transportere oksygen. Det krever en stiv struktur, og til slutt brytes røde blodceller ned for tidlig, noe som fører til anemitilstander.
Figur 02: Sigdcellehemoglobin
Hva er forskjellen mellom norm alt hemoglobin og sigdcellehemoglobin?
norm alt hemoglobin vs sigdcellehemoglobin |
|
| Norm alt hemoglobin er et jernholdig protein i de røde blodcellene, som transporterer oksygen og karbondioksid gjennom blodet. | sigdcellehemoglobin er en type unorm alt hemoglobin som forårsaker agglutinering av sigdformede røde blodceller i blodet. |
| Forkortelse | |
| Forkortelse av normal hemoglobin er HbA. | Forkortelse av sigdcellehemoglobin er HbS. |
| Structure | |
| Strukturen til norm alt hemoglobin er sammensatt av to alfa-kjeder og to beta-kjeder. | Strukturen av sigdcellehemoglobin er sammensatt av to alfakjeder og to S-kjeder. |
| Shape | |
| Norm alt hemoglobin er rundt med et sm alt senter. | Formen på de røde blodcellene som inneholder sigdcellehemoglobin er halvmåne- eller sigdform. |
| 6. plassering av aminosyre | |
| Den sjette posisjonen i aminosyrekjeden til beta-globulinkjeden er glutaminsyre. | Den sjette posisjonen er okkupert av valin i sigdcellehemoglobiner. |
| Resultat | |
| Norm alt hemoglobin får røde blodlegemer til å flyte fritt i blodårene. | sigdcellehemoglobin forårsaker blokkering av strømmen av røde blodlegemer i karene. |
Sammendrag – Norm alt hemoglobin vs sigdcellehemoglobin
Hemoglobin er det oksygentransporterende proteinet i røde blodlegemer. Den er sammensatt av fire underenheter av proteiner k alt alfa- og beta-kjeder. Det er et jernholdig molekyl som forårsaker fargen og den runde formen til de røde blodcellene. På grunn av mutasjoner kan formen på de røde blodcellene variere. Det skjer på grunn av unormale hemoglobinmolekyler i de røde blodcellene. Sigdcellehemoglobin er en slik mutasjon. De endrer formen på de røde blodcellene fra rund til sigdform, noe som til slutt fører til for tidlig ødeleggelse av røde blodlegemer. Denne sykdomstilstanden er kjent som sigdcelleanemi. Imidlertid er forskjellen mellom norm alt hemoglobin og sigdcellehemoglobin en enkelt aminosyreforskjell i betakjeden til hemoglobinet.
