Nøkkelforskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer er at metalloenzymene har et fast bundet metallion som kofaktor, mens metallionene i metallaktiverte enzymer ikke er fast bundet.
Aktiviteten til noen enzymer avhenger av metallioner fordi disse metallionene fungerer som kofaktorer. Disse enzymene er i to hovedkategorier som metalloenzymer og metallaktiverte enzymer. Derfor er disse enzymene forskjellige fra hverandre i henhold til nærvær eller fravær av tett bundne metallioner. La oss diskutere flere detaljer om disse enzymene.
Hva er metalloenzymer?
Metalloenzymer er enzymer som inneholder et tett bundet metallion. Dette metallionet danner koordinerte kovalente bindinger med aminosyrene til enzymet eller med en protesegruppe. Videre fungerer det som et koenzym og gir aktiviteten til enzymet. Når man vurderer plasseringen av metallionet i enzymet, forekommer det vanligvis i et bestemt område på enzymoverflaten. Derfor forstyrrer ikke ionet bindingen av substratet til det aktive stedet. Noen ganger krever enzymer mer enn ett metallion for sin aktivitet. I sjeldne tilfeller krever de to forskjellige metallioner også. De vanligste metallene som er involvert i dette er Fe, Zn, Cu og Mn. Metalloenzymene som inneholder andre metallsentre enn jern (ikke-hem-sentre) er vidt spredt i naturen.
Figur 01: Enzymhandling
Eksempler på metalloenzymer:
- Amylase, termolysin er bundet med Ca2+ ioner
- Dioldehydrase, glyseroldehydratase er bundet til Co2+
- Cytokrom c-oksidase, dopamin-b-hydroksylase inneholder Cu2+
- Katalase, nitrogenase, peroksidase, succinatdehydrogenase inneholder Fe2+
- Arginase, histidin-ammoniakklyase, pyruvatkarboksylase inneholder Mn2+
Hva er metallaktiverte enzymer?
Metalaktiverte enzymer er enzymer som har økt aktivitet på grunn av tilstedeværelsen av metallioner. De fleste ganger er disse metallionene enten monovalente eller toverdige. Imidlertid er disse ionene ikke tett bundet med enzymet som i metalloenzymer. Metallet kan aktivere substratet, og dermed engasjere seg direkte med aktiviteten til enzymet. Disse enzymene krever metallioner i overkant. Eks: rundt 2-10 ganger høyere enn konsentrasjonen av enzymet. Det er fordi de ikke kan binde seg permanent til metallionet. Disse enzymene mister imidlertid aktiviteten under rensingen.
Eksempler på metaaktiverte enzymer:
- Pyruvate kinase krever K+
- fosfotransferaser krever Mg2+ eller Mn2+
Hva er forskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer?
Metalloenzymene er enzymer som inneholder et tett bundet metallion. Som en unik egenskap har de et fast bundet metallion som kofaktor. Dessuten krever disse enzymene enten ett eller to metallioner bundet til et spesifikt område av overflaten av enzymet for deres aktivitet. Metallaktiverte enzymer er enzymer som har økt aktivitet på grunn av tilstedeværelsen av metallioner som ikke er fast bundet. Det er nøkkelforskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer. Det vil si at i motsetning til metalloenzymene har ikke de metallaktiverte enzymene et fast bundet metallion som kofaktor. I tillegg krever disse enzymene en høy konsentrasjon av metallioner rundt dem.
Sammendrag – Metalloenzymes vs Metal Activated Enzymes
Enzymet, som aktiviteten avhenger av tilstedeværelsen av metallioner for, er av to typer; de er metalloenzymer og metallaktiverte enzymer. Forskjellen mellom metalloenzymer og metallaktiverte enzymer er at metalloenzymene har et fast bundet metallion som kofaktor, mens metallionene i metallaktiverte enzymer ikke er fast bundet.
