Hva er forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer

Innholdsfortegnelse:

Hva er forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer
Hva er forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer

Video: Hva er forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer

Video: Hva er forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer
Video: Enzymer 2024, Juli
Anonim

Nøkkelforskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer er at allosteriske enzymer har andre allosteriske steder enn deres aktive steder for binding av regulatoriske molekyler, mens ikke-allosteriske enzymer bare har et aktivt sted å binde seg til substratet.

Det finnes forskjellige måter for enzymregulering. Allosterisk regulering er en slik form for enzymregulering. Allosterisk regulering forenkles av enzymer k alt allosteriske enzymer. Regulerende molekyler binder seg til allosteriske steder som enzymet besitter og regulerer den enzymatiske aktiviteten. Derfor er allosteriske enzymer også kjent som regulatoriske enzymer. Spesialiteten til de allosteriske enzymene er at de har flere nettsteder enn det viktigste aktive nettstedet.

Hva er allosteriske enzymer?

Allosteriske enzymer er en type enzym som har allosteriske steder for binding av regulatoriske molekyler. Disse stedene er lokalisert i de forskjellige proteinunderenhetene til enzymet. Et regulatorisk molekyl kan være en inhibitor eller en aktivator. Når en inhibitor binder seg til enzymet, avtar enzymaktiviteten. Når en aktivator binder seg til enzymet, øker den enzymatiske funksjonen. Denne typen regulering av enzymatisk aktivitet er kjent som allosterisk regulering. Et allosterisk enzym er spesifikt for dets substrat og dets regulatoriske molekyler (modulatorer). Interaksjonen mellom det regulatoriske molekylet/modulatoren med enzymet er reversibelt og ikke-kovalent. En reaksjon katalysert av et allosterisk enzym viser en sigmoidal kurve.

Allosteriske vs ikke-allosteriske enzymer i tabellform
Allosteriske vs ikke-allosteriske enzymer i tabellform

Figur 01: Allosterisk hemming

Allosterisk regulering finner sted som en tilbakemeldingsmekanisme. Ved negativ feedback-hemming er det regulatoriske molekylet en hemmer, og det hemmer reaksjonen. I en positiv tilbakemeldingsmekanisme øker et effektormolekyl eller aktivator som binder seg til det allosteriske stedet reaksjonshastigheten. Bindingen av den allosteriske modulatoren til et allosterisk enzym endrer konformasjonen til proteinet, og påvirker dermed dets funksjon. Pyruvatkinase, ribonukleotidreduktase, aspartattranskarbamoylase og ADP-glukosepyrofosforylase er flere eksempler på allosteriske enzymer.

Hva er ikke-allosteriske enzymer?

Ikke-allosteriske enzymer er enzymer som ikke behandler allosteriske steder annet enn det aktive stedet. Derfor er de enkle enzymer som bare har ett enzymaktivt sted. Disse enzymene er substratspesifikke enzymer. De er også ikke-regulerende enzymer. Reaksjonene deres viser en hyperbolsk kurve.

Allosteriske og ikke-allosteriske enzymer - Sammenligning side om side
Allosteriske og ikke-allosteriske enzymer - Sammenligning side om side

Figur 02: Hyperbolsk kurve vist av et ikke-allosterisk enzym

Når det er en konkurrerende inhibitor, synker reaksjonshastigheten. En konkurrerende inhibitor ligner på substratet. Derfor konkurrerer det med substratet for binding til det aktive stedet. Når substratet ikke binder seg til det aktive stedet, kan ikke substrat-enzymkomplekset dannes, så reaksjonshastigheten synker.

Hva er likhetene mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer?

  • Allosteriske og ikke-allosteriske enzymer er to typer enzymer.
  • De består av proteiner.
  • De katalyserer biokjemiske reaksjoner i levende celler.
  • Begge typer enzymer forblir uendret ved slutten av reaksjonen.
  • En liten konsentrasjon av disse enzymene er nok til å katalysere en reaksjon.
  • De er følsomme for endringer i pH og temperatur.

Hva er forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer?

Et allosterisk enzym er et enzym som har et tilleggssted k alt regulatorisk sted eller allosterisk sted for binding av et regulatorisk molekyl. Et ikke-allosterisk enzym er et enkelt enzym som bare har et aktivt sted for binding av substratet. Så dette er hovedforskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer.

Følgende infografikk viser forskjellene mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer i tabellform for side ved side sammenligning.

Sammendrag – Allosteriske vs ikke-allosteriske enzymer

Det allosteriske enzymet er et regulatorisk enzym som har et annet allosterisk sted enn det aktive stedet. Derfor kan et regulatorisk molekyl binde seg til det allosteriske stedet og regulere den enzymatiske aktiviteten. I motsetning til dette har ikke det ikke-allosteriske enzymet et allosterisk sted. Den har bare et aktivt nettsted. Ikke-allosteriske enzymer er ikke regulerende enzymer. Allosteriske enzymer er både substrat- og regulatoriske molekylspesifikke, mens ikke-allosteriske enzymer er substratspesifikke. Dermed er dette sammendraget av forskjellen mellom allosteriske og ikke-allosteriske enzymer.

Anbefalt: