Nøkkelforskjellen mellom ubiquitinering og sumoylering er at ubiquitinering er en posttranslasjonell modifikasjon som kan merke proteiner for nedbrytning eller ha andre enkeltfunksjoner, mens sumoylering er en posttranslasjonell modifikasjon som ikke brukes i celler for å merke proteiner for degradering.
Post-translasjonelle modifikasjoner er kovalente og enzymatiske modifikasjoner som skjer etter proteinsyntese. Disse modifikasjonene regulerer proteinaktiviteter. Tilknytning av små kjemiske grupper, sukker, lipider og polypeptider modifiserer proteiner. Ubiquitin er den mest kjente polypeptidmodifikatoren. Dessuten er det flere ubiquitin-lignende proteiner. Small ubiquitin-relatert modifikator (SUMO) er en slik modifikator. Derfor er ubiquitinering og sumoylering to post-translasjonelle modifikasjoner. Ubiquitinering markerer proteiner for nedbrytning. Derimot brukes ikke sumoylering for å merke proteiner for nedbrytning. Begge modifikasjonene regulerer proteinlokalisering og aktivitet. De er reversible prosesser.
Hva er ubiquitinering?
Ubiquitin er en polypeptidmodifikator. Det er et lite protein som fungerer som en molekylær merkelapp i post-translasjonell modifikasjon av proteiner. Ubiquitinering er prosessen som bruker ubiquitin for post-translasjonell modifikasjon. Ulike enzymer katalyserer den kovalente konjugasjonen av ubiquitin til proteiner. Det foregår i nærvær av ATP. Enzymene som katalyserer ubiquitinering er ubiquitin-aktiverende enzymer, ubiquitin-konjugerende enzymer og ubiquitin-ligaser.
Figur 01: Ubiquitinering
Ubiquitinering spiller en viktig rolle i målretting av proteiner for proteolytisk nedbrytning. Dessuten kan ubiquitinering også regulere proteinlokalisering og aktivitet. Denne prosessen kan reverseres gjennom virkningen av deubiquitinase-enzymer.
Hva er SUMOylation?
SUMOylering er en annen post-translasjonell modifikasjon som bruker små ubiquitin-lignende modifikatorer (SUMOs). Kovalent binding av SUMO-er endrer strukturen og funksjonen til proteinet. SUMOylering modifiserer kovalent et stort antall proteiner involvert i mange cellulære prosesser, inkludert genuttrykk, kromatinstruktur, sign altransduksjon og vedlikehold av genomet.
Figur 02: SUMO Protein
SUMOylering regulerer proteinlokalisering og aktivitet som ligner på ubiquitinering. Imidlertid, i motsetning til ubiquitinering, merker ikke sumoylering eller merker proteiner for nedbrytning. I likhet med ubiquitinering er sumoylering en enzymatisk prosess som katalyseres av enzymer.
Hva er likhetene mellom ubiquitinering og SUMOylering?
- Ubiquitination og Sumoylation er to viktige post-translasjonelle modifikasjoner.
- Både sumoylering og ubiquitinering er reversible prosesser.
- De spiller avgjørende roller i biologiske funksjoner.
- Noen proteiner kan modifiseres av SUMO og ubiquitin.
- Begge prosesser endrer proteinfunksjonen.
- Dessuten regulerer begge post-translasjonelle modifikasjoner proteinlokalisering og aktivitet.
- De krever en kaskade av enzymer.
Hva er forskjellen mellom ubiquitinering og SUMOylering?
Ubiquitination og SUMOylation er to post-translasjonelle modifikasjoner som endrer funksjonen til proteiner. Ubiquitinering er den kovalente konjugeringen av ubiquitin til proteiner mens SUMOylering er tilsetning av SUMOer til proteiner. Dessuten merker ubiquitinering proteiner for proteolytisk nedbrytning mens SUMOylation ikke merker proteiner for nedbrytning. Dermed er dette nøkkelforskjellen mellom ubiquitinering og sumoylering.
Infografikken nedenfor viser flere detaljer om forskjellen mellom ubiquitinering og sumoylering.
Summary – Ubiquitination vs SUMOylation
Ubiquitinering og sumoylering er to viktige post-translasjonsmodifikasjoner. Begge er reversible prosesser katalysert av enzymer. Ved ubiquitinering er ubiquitin polypeptidmodifikatoren, mens i sumoylering er SUMO-er modifikatorene. Ubiquitiner er kovalent konjugert med proteiner og endrer deres struktur og funksjon. SUMOer legges til proteiner i sumoylering. SUMOylering er analog med ubiquitylering når det gjelder reaksjonsskjemaet og enzymklassene som brukes. Men ubiquitinering merker proteiner for proteasomavhengig nedbrytning mens sumoylering ikke involverer merking av proteiner for nedbrytning. Dermed er dette nøkkelforskjellen mellom ubiquitinering og sumoylering.
