Nøkkelforskjell – Trypsin vs Chymotrypsin
Proteinfordøyelse er en svært viktig prosess i den generelle fordøyelsesprosessen i levende organismer. Komplekse proteiner fordøyes til sine monomerer av aminosyrer og absorberes via tynntarmen. Proteiner er essensielle siden de tjener en viktig funksjonell og strukturell rolle i en organisme. Proteinfordøyelse skjer via proteinfordøyende enzymer som inkluderer trypsin, chymotrypsin, peptidaser og proteaser. Trypsin er et proteinfordøyelig enzym som sp alter peptidbindingen ved de grunnleggende aminosyrene som inkluderer lysin og arginin. Chymotrypsin er også et proteinfordøyende enzym som sp alter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer som fenylalanin, tryptofan og tyrosin. Den viktigste forskjellen mellom trypsin og chymotrypsin er plasseringen av aminosyren der den sp altes i proteinet. Trypsin sp alter ved basiske aminosyreposisjoner, mens chymotrypsin sp alter ved aromatiske aminosyreposisjoner.
Hva er trypsin?
Trypsin er et 23,3 kDa protein som tilhører familien av serinproteaser og dets hovedsubstrater er basiske aminosyrer. Disse grunnleggende aminosyrene inkluderer arginin og lysin. Trypsin ble oppdaget i 1876 av Kuhne. Trypsin er et kuleformet protein og eksisterer i sin inaktive form som er trypsinogen – zymogen. Virkningsmekanismen til trypsin er basert på serinproteaseaktiviteten.
Trypsin sp alter i den C-terminale enden av de basiske aminosyrene. Dette er en hydrolysereaksjon og finner sted ved en pH – 8,0 i tynntarmen. Aktiveringen av trypsinogen skjer gjennom fjerning av det terminale heksapeptidet, og det produserer den aktive formen; trypsin. Aktiv trypsin er av to hovedtyper; α – trypsin og β-trypsin. De er forskjellige i deres termiske stabilitet og deres struktur. Det aktive stedet for trypsin inneholder histidin (H63), asparaginsyre (D107) og serin (S200).
Figur 01: Trypsin
Den enzymatiske virkningen av trypsin hemmes av DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine og EDTA. Anvendelsene av trypsin inkluderer dissosiasjon av vev, trypsinisering i dyrecellekultur, tryptisk kartlegging, in vitro proteinstudier, fingeravtrykk og i vevskulturapplikasjoner.
Hva er chymotrypsin?
Chymotrypsin har en molekylvekt på 25,6 kDa og tilhører serinproteasefamilien, og det er en endopeptidase. Chymotrypsin eksisterer i sin inaktive form som er chymotrypsinogen. Chymotrypsin ble oppdaget på 1900-tallet. Chymotrypsin hydrolyserer peptidbindingene ved de aromatiske aminosyrene. Disse aromatiske substratene inkluderer tyrosin, fenylalanin og tryptofan. Substratene til dette enzymet er hovedsakelig i L-isomerene og virker lett på amidene og esterne av aminosyrer. Den optimale pH som kymotrypsin virker i er 7,8 – 8,0. Det er to hovedformer for chymotrypsin som chymotrypsin A og chymotrypsin B, og de er litt forskjellige i deres strukturelle og proteolytiske egenskaper. Det aktive stedet for chymotrypsin inneholder en katalytisk triade og er sammensatt av histidin (H57), asparaginsyre (D102) og serin (S195).
Figur 02: Chymotrypsin
Aktivatorene til chymotrypsin er Cetyltrimethylammoniumbromide, Dodecyltrimethylammoniumbromide, Hexadecyltrimethylammoniumbromide and Tetrabutylammoniumbromide. Hemmere av chymotrypsin er peptidylaldehyder, boronsyrer og kumarinderivater. Chymotrypsin er kommersielt brukt i peptidsyntese, peptidkartlegging og peptidfingeravtrykk.
Hva er likhetene mellom trypsin og chymotrypsin?
- Begge enzymene er serinproteaser.
- Begge enzymer sp alter peptidbindinger.
- Begge enzymene virker i tynntarmen.
- Begge enzymer eksisterer i sin inaktive form som zymogener.
- Begge enzymer er sammensatt av en katalytisk triade som inneholder histidin, asparaginsyre og serin på det aktive stedet.
- Begge enzymene ble opprinnelig oppdaget og utvunnet fra storfe.
- Produksjon av begge enzymene gjøres for tiden gjennom rekombinante DNA-teknikker.
- Begge enzymer virker på en optimal basisk pH.
- Begge enzymene brukes in vitro i forskjellige bransjer.
Hva er forskjellen mellom trypsin og chymotrypsin?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin er et proteinfordøyelig enzym som vil sp alte peptidbindingen ved de grunnleggende aminosyrene som lysin og arginin. | Chymotrypsin, som også er et proteinfordøyelig enzym, sp alter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer som fenylalanin, tryptofan og tyrosin. |
| Molekylvekt | |
| Molekylvekten til trypsin er 23,3 k Da. | Molekylvekten til chymotrypsin er 25,6 k Da. |
| Substrates | |
| Komplekse proteiner fordøyes til sine monomerer av aminosyrer og absorberes via tynntarmen. | Aromatiske aminosyresubstrater som tyrosin, tryptofan og fenylalanin virker på chymotrypsin. |
| Zymogen Form of the Enzyme | |
| Trypsinogen er den inaktive formen for trypsin. | Chymotrypsinogen er den inaktive formen av chymotrypsin. |
| Activators | |
| Lantanider er aktivatorer av trypsin. | Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromide, Hexadecyltrimethylammoniumbromide og Tetrabutylammoniumbromide er aktivatorer av chymotrypsin. |
|
Inhibitors |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine og EDTA er hemmere av trypsin. | Peptidylaldehyder, boronsyrer og kumarinderivater er hemmere av chymotrypsin. |
Sammendrag – Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidaser eller proteolytiske enzymer sp alter proteiner via hydrolysen av peptidbindingen. Trypsin sp alter peptidbindingen ved basiske aminosyrer, mens chymotrypsin sp alter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrerester. Begge enzymene er serinpeptidaser og virker i tynntarmen i et grunnleggende pH-miljø. For tiden er mye forskning involvert i å produsere trypsin og chymotrypsin ved bruk av rekombinant DNA-teknologi ved å bruke forskjellige bakterie- og sopparter da disse enzymene har en høy industriell verdi. Dette er forskjellen mellom trypsin og chymotrypsin.
Last ned PDF-versjonen av Trypsin vs Chymotrypsin
Du kan laste ned PDF-versjonen av denne artikkelen og bruke den til offline-formål i henhold til sitat. Last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom trypsin og chymotrypsin
