Nøkkelforskjellen mellom foldet og ufoldet protein er at foldet protein er en biologisk aktiv struktur mens ufoldet protein er en biologisk inaktiv struktur.
Translasjon produserer en lineær kjede av aminosyresekvenser som ikke har en stabil 3D-struktur. Derfor interagerer aminosyresekvenser med hverandre og folder seg via en kompleks prosess som kalles proteinfolding. Det er en viktig prosess som gjør et protein biologisk aktivt. Den riktige native strukturen til et protein er svært avgjørende for dets funksjon. Polypeptidkjeder foldes for å bli et biologisk aktivt protein i sin 3D-struktur. Brettede proteiner holdes sammen av ulike molekylære interaksjoner. De har en stabil 3D-struktur; derfor er de biologisk aktive, i motsetning til utfoldede proteiner.
Hva er et foldet protein?
Brettet protein er et biologisk aktivt protein som har oppnådd sin stabile 3D-struktur. Proteinfolding er prosessen som resulterer i foldede proteiner, og den skjer i endoplasmatisk retikulum. Proteinfoldingsprosessen er termodynamisk gunstig. Det oppstår som en spontan reaksjon. Det første trinnet i proteinfoldingen er dannelsen av sekundære strukturer som alfa-helikser eller beta-ark fra den primære strukturen til et protein. Sekundære strukturer baner deretter vei for tertiære strukturer. α-helikser og β-sheets foldes til en tredimensjonal struktur. Tertiære strukturer foldes deretter ytterligere og danner den kvaternære strukturen til et protein.
Flere faktorer påvirker proteiners evne til å brette seg til deres korrekte funksjonelle former. Noen av faktorene er elektriske og magnetiske felt, temperatur, pH, kjemikalier, plassbegrensning og molekylær trengsel. Feil folding kan føre til ulike sykdomstilstander. Alzheimers sykdom og cystisk fibrose er to vanlige sykdommer forårsaket av feilfolding av proteiner.
Figur 01: Proteinfolding
Under foldingen samhandler polypeptidkjeder gjennom kovalente og ikke-kovalente interaksjoner. Hydrofobe interaksjoner og van der Waals-interaksjoner er to typer ikke-kovalente interaksjoner som hjelper til med proteinfolding. Ikke-kovalente interaksjoner er svake og kortvarige interaksjoner. De gir imidlertid grunnleggende drivkrefter. Kovalente interaksjoner som disulfidbindinger og ioniske bindinger hjelper også på proteinfolding, og de er sterke interaksjoner. Proteinfolding finner sted i et vannholdig miljø.
Hva er et utfoldet protein?
Ufoldet protein er en lineær aminosyresekvens. Det finnes i den primære strukturen, som er en polypeptidkjede. Ufoldede proteiner er biologisk inaktive. Dessuten er det en uordnet åpen struktur med løst pakket sidekjeder. Utfoldede proteiner mangler med andre ord en ordnet struktur. Utfoldede proteiner bidrar til patologien til mange sykdommer.
Figur 02: Ufoldet proteinrespons
For å bli et funksjonelt protein, må utfoldede proteiner foldes til stabile tredimensjonale konformasjoner. I mange tilfeller må flere polypeptidkjeder settes sammen til et funksjonelt kompleks. I tillegg til det gjennomgår de fleste proteiner modifikasjoner som sp altning eller kovalente bindinger med karbohydrater og lipider.
Hva er likhetene mellom foldet og ufoldet protein?
- Ekstrem temperatur, ekstrem pH, mekaniske krefter og kjemiske denatureringsmidler kan omdanne et foldet protein til et ufoldet protein.
- Denaturering av proteiner er en overgangsprosess fra foldet til utfoldet tilstand.
Hva er forskjellen mellom foldet og ufoldet protein?
Brettet protein er et ordnet, kuleformet protein med en tettpakket hydrofob kjerne mens utfoldet protein er en uordnet, åpen struktur med løst pakket sidekjeder. Så dette er nøkkelforskjellen mellom foldet og ufoldet protein. Videre er de foldede proteinene biologisk aktive og fungerer korrekt, mens de utfoldede proteinene er biologisk inaktive og ikke fungerer korrekt.
Infografikken nedenfor viser en detaljert sammenligning av begge proteinene for å tydelig se forskjellen mellom foldet og ufoldet protein.
Sammendrag – Brettet vs Unfolded Protein
Generelt må proteiner brettes korrekt til spesifikke, stabile, tredimensjonale konformasjoner for å fungere korrekt. Ufoldede proteiner er biologisk inaktive mens foldede proteiner er biologisk aktive. Brettede proteiner har en 3D-struktur mens utfoldede proteiner er uordnede, åpne strukturer med løst pakkede sidekjeder. Dermed oppsummerer dette forskjellen mellom foldet og ufoldet protein.
