Nøkkelforskjellen mellom positiv og negativ allosterisme er at positiv allosterisme i proteiner viser høy affinitet for ligander, mens negativ allosterisme i proteiner viser lav affinitet for ligander.
Allosterisme eller allosterisk oppførsel er fenomenet der aktiviteten til et protein kan endres avhengig av bindingen til noen molekyler på et annet sted enn det aktive stedet for proteinet (spesifikt i enzymer). En positiv allosterisme indikerer at bindingen av et effektormolekyl til et enzym får enzymet til å endre sin konfigurasjon til en aktiv form. I motsetning til dette indikerer en negativ allosteirsm at en effektormolekylbinding får enzymet til å endre konfigurasjonen fra en aktiv form til en inaktiv form.
Hva er positiv allosterisme?
Positiv allosterisme er endringen i konfigurasjonen av et protein (for det meste et enzym) fra en inaktiv form til en aktiv form ved binding av et effektormolekyl. Effektormolekylet binder seg til et annet sted enn det aktive stedet for enzymet; det kalles det allosteriske stedet. Denne prosessen er også kjent som allosterisk aktivering.
Et vanlig eksempel på slik effektormolekylbinding er bindingen av oksygenmolekylet med hemoglobinmolekylet, som aktiverer hemoglobinmolekylet for å effektivt transportere oksygen til cellene. Der binder oksygenmolekylet seg til jernholdig jern i et hem-molekyl i hemoglobinmolekylet. Den aktive formen er kjent som oksy-hemoglobin, mens den inaktive formen er kjent som deoksy-hemoglobin.
Hva er negativ allosterisme?
Negativ allosterisme er endringen i konfigurasjonen av et enzym fra en aktiv form til en inaktiv form ved binding av et effektormolekyl. Effektormolekylet binder seg til et annet sted enn det aktive stedet for enzymet; det kalles det allosteriske stedet. Denne prosessen er også kjent som allosterisk hemming.
Figur 01: Positiv og negativ allosterisme
Under negativ allosterisme, reduserer bindingen av en ligand affiniteten til enzymet for substrat på de andre aktive stedene som er tilgjengelige for substratbinding. Et eksempel er bindingen av 2,3-BPG til et allosterisk sted på hemoglobin, som forårsaker en reduksjon i affiniteten for oksygen til alle underenheter.
Hva er forskjellen mellom positiv og negativ allosterisme?
I en positiv allosterisme fører bindingen av et effektormolekyl til et enzym til at enzymet endrer sin konfigurasjon til en aktiv form, mens i negativ allosterisme får binding av et effektormolekyl til at enzymet endrer konfigurasjonen fra aktiv. skjemaet til det inaktive skjemaet. Hovedforskjellen mellom positiv og negativ allosterisme er at positiv allosterisme i proteiner viser høy affinitet for ligander, mens negativ allosterisme i proteiner viser lav affinitet for ligander. I tillegg involverer positiv allosterisme aktivering, mens negativ allosterisme innebærer hemming. Binding av oksygen med hemoglobin er et eksempel på positiv allosterisme, mens binding av 2,3-BPG med hemoglobin er et eksempel på negativ allosterisme.
Følgende infografikk presenterer forskjellen mellom positiv og negativ allosterisme i tabellform for side ved side-sammenligning.
Sammendrag – positiv vs negativ allosterisme
I allosterisme eller allosterisk atferd kan aktiviteten til et protein endres avhengig av bindingen til noen molekyler på et annet sted enn det aktive stedet for proteinet (spesifikt i enzymer). Hovedforskjellen mellom positiv og negativ allosterisme er at positiv allosterisme i proteiner viser høy affinitet for ligander, mens negativ allosterisme i proteiner viser lav affinitet for ligander.
