Lock vs Key vs Induced Fit
Enzymer er kjent som biologiske katalysatorer, som brukes i nesten alle cellulære reaksjoner, i organismer. De kan øke hastigheten på en biokjemisk reaksjon, uten at enzymet selv endres av reaksjonen. På grunn av gjenbrukbarheten kan selv en liten konsentrasjon av et enzym være svært effektivt. Alle enzymene er proteiner og kuleformede. Imidlertid, som alle andre katalysatorer, endrer ikke disse biologiske katalysatorene den endelige mengden av produkter, og de kan ikke få reaksjoner til å skje. I motsetning til den andre normale katalysatoren, katalyserer enzymer bare én type reversibel reaksjon, såk alt reaksjonsspesifikk. Siden enzymene er proteiner; de kan arbeide innenfor et visst temperatur-, trykk- og pH-område. De fleste enzymer katalyserer reaksjoner ved å lage en serie "enzym-substratkomplekser". I disse kompleksene binder substratet seg tettest til enzymer tilsvarer overgangstilstanden. Denne tilstanden har den laveste energien; derfor er den mer stabil enn overgangstilstanden til en ukatalysert reaksjon. Følgelig reduserer et enzym aktiveringsenergien til biologisk reaksjon, som det katalyserer. To hovedteorier brukes for å forklare hvordan enzym-substratkomplekser dannes. De er lås-og-nøkkel-teori og induced-fit-teori.
Lås-og-nøkkel-modell
Enzymer har veldig presis form, som inkluderer en kløft eller lomme k alt aktive nettsteder. I denne teorien passer substratet inn i et aktivt sted som en nøkkel i en lås. Hovedsakelig ioniske bindinger og hydrogenbindinger holder substratet i de aktive stedene for å danne enzym-substratkomplekset. Når det først er dannet, katalyserer enzym reaksjonen ved å bidra til å endre underlaget, enten splitte det fra hverandre eller fôr stykker sammen. Denne teorien avhenger av den nøyaktige kontakten mellom de aktive stedene og underlaget. Derfor er denne teorien kanskje ikke helt korrekt, spesielt når tilfeldig bevegelse av substratmolekyler er involvert.
Induced-Fit Model
I denne teorien endrer det aktive stedet sin form for å omslutte et substratmolekyl. Enzymet, etter binding med et bestemt substrat, tar opp sin mest effektive form. Derfor påvirkes enzymets form av underlaget som formen på en hanske påvirket av hånden som bærer det. Deretter forvrenger enzymmolekylet substratmolekylet, anstrenger bindingene og gjør substratet mindre stabilt, og reduserer dermed aktiveringsenergien til reaksjonen. Siden aktiveringsenergien er lav, skjer reaksjonen med stor hastighet og danner produktene. Etter at produktene er frigjort, går aktiveringsstedet til enzymet tilbake til sin opprinnelige form og binder det neste substratmolekylet.
Hva er forskjellen mellom Lock-and-Key og Induced- Fit?
• Induced-fit teori er en modifisert versjon av lås-og-nøkkel-teori.
• I motsetning til lås-og-nøkkel-teorien, er indusert-tilpasning-teorien ikke avhengig av den nøyaktige kontakten mellom det aktive stedet og underlaget.
• I induced-fit-teori påvirkes enzymformen av substratet, mens i Lock-and-key-teori påvirkes substratformen av enzymet.
• I lås-og-nøkkel-teori har de aktive sidene presis form, mens i indusert-tilpasningsteorien har det aktive stedet i utgangspunktet ikke en presis form, men senere dannes stedsformen i henhold til substratet, som kommer til å binde.
