Forskjellen mellom Kinase og Fosforylase

Innholdsfortegnelse:

Forskjellen mellom Kinase og Fosforylase
Forskjellen mellom Kinase og Fosforylase

Video: Forskjellen mellom Kinase og Fosforylase

Video: Forskjellen mellom Kinase og Fosforylase
Video: CHM4930 LCMS Liquid Chromatography Mass Spectrometry 2024, Juli
Anonim

Nøkkelforskjell – Kinase vs Fosforylase

Både Kinase og Fosforylase er enzymer som håndterer fosfat, selv om det er en forskjell i funksjon og natur. Hovedforskjellen mellom dem er at Kinase er et enzym som katalyserer overføringen av en fosfatgruppe fra ATP-molekyl til et spesifisert molekyl, mens fosforylase er et enzym som introduserer en fosfatgruppe i et organisk molekyl, spesielt glukose. Denne artikkelen vil introdusere deg for kinase- og fosforylaseenzymer som omhandler fosfat og forklare hva som er forskjellene mellom kinase og fosforylase.

Hva er fosforylase?

Fosforylaser ble oppdaget av Earl W. Sutherland Jr. på slutten av 1930-tallet. Disse enzymene katalyserer tilsetningen av en fosfatgruppe fra et uorganisk fosfat eller fosfat+hydrogen til en organisk molekylakseptor. Som et eksempel kan glykogenfosforylase katalysere syntesen av glukose-1-fosfat fra en glukan inkludert et glykogen, stivelse eller m altodekstrinmolekyl. Reaksjonen er kjent som en fosforolyse som også ligner på en hydrolyse. Den eneste ulikheten er imidlertid at det er et fosfat, ikke et vannmolekyl som er plassert på bindingen.

Kinase vs fosforylase
Kinase vs fosforylase

Struktur av polynukleotidfosforylase

Hva er Kinase?

Kinase-enzym kan katalysere overføringen av fosfatgrupper fra høyenergiske, fosfatdonerende molekyler til bestemte substrater. Denne prosessen identifiseres som fosforylering når substratet får en fosfatgruppe og høyenergimolekylet til ATP donerer en fosfatgruppe. I denne fosforyleringsprosessen spiller kinaser en betydelig rolle, og det er en del av den større familien av fosfotransferaser. Kinaser er derfor svært viktige i cellemetabolisme, proteinregulering, cellulær transport og mange cellulære veier.

forskjellen mellom Kinase og Fosforylase
forskjellen mellom Kinase og Fosforylase

Dihydroksyacetonkinase i kompleks med en ikke-hydrolyserbar ATP-analog

Hva er forskjellene mellom Kinase og Phosphorylase?

Definisjon av kinase og fosforylase

Kinase: Kinase er et enzym som katalyserer overføringen av fosfatgrupper fra høyenergiske, fosfatdonerende molekyler til bestemte substrater.

Fosforylase: Fosforylase er et enzym som katalyserer tilsetningen av en fosfatgruppe fra et uorganisk fosfat eller fosfat+hydrogen til en organisk molekylakseptor.

Kenskaper ved kinase og fosforylase

Handlingsmekanisme

Kinase: Katalyser overføringen av en terminal fosfatgruppe av ATP til en -OH-gruppe på et substrat. Derved produseres en fosfatesterbinding i produktet. Reaksjonen er kjent som fosforylering, og den totale reaksjonen skrives som,

kinase vs fosforylase 1
kinase vs fosforylase 1

Fosforylase: Katalyser introduksjonen av en fosfatgruppe i et organisk molekyl. Reaksjonen er kjent som en fosforylyse og den totale reaksjonen skrives som,

kinase-vs-fosforylase-2
kinase-vs-fosforylase-2

Fosfatdonor i reaksjonen av kinase- og fosforylaseenzymer

Kinase: Fosfatgruppe fra ATP-molekyl

Fosforylase: Fosfatgruppe fra uorganisk fosfat

Substrat av kinase- og fosforylaseenzymer

Kinase: Spesifikke organiske molekyler som karbohydrat, protein eller lipid

Fosforylase: Organisk molekyl hovedsakelig glukose

Sluttprodukter av kinase- og fosforylaseenzymer

Kinase: ADP (energimolekyl) + fosforylert substrat

Fosforylase: Hvis substratet er glukose, kan det produsere glukose-1-fosfat

Struktur av kinase- og fosforylaseenzymer

Kinase: Kinase er et veldig komplekst tertiært strukturprotein.

Fosforylase: Biologisk aktiv form av fosforylase er en dimer av to like proteinsubenheter. For eksempel er glykogenfosforylase et enormt protein, inneholdt med 842 aminosyrer og en masse på 97.434 kDa. Glykogenfosforylasedimeren har flere deler av biologisk betydning, inkludert katalytiske steder, glykogenbindingssteder så vel som allosteriske steder.

Regulering av kinase- og fosforylaseenzym

Kinase: Kinases aktivitet er sterkt regulert, og de har intense effekter på en celle. Kinaser aktiveres på eller av ved fosforylering, ved binding av proteinaktivator eller proteinhemmer eller ved å styre deres plassering i cellen i forhold til deres substrater.

Fosforylase: Glykogenfosforylase reguleres av både allosterisk kontroll og av fosforylering. Hormoner som epinefrin og insulin kan også regulere glykogenfosforylase.

Klassifisering av kinase- og fosforylaseenzymer

Kinase: Kinaser er kategorisert i omfattende grupper etter substratet de virker på, for eksempel proteinkinaser, lipidkinaser og karbohydratkinaser.

Fosforylase: Fosforylasene er kategorisert i to; Glykosyltransferaser og nukleotidyltransferaser. Eksempler på glykosyltransferaser er

  • glykogenfosforylase
  • stivelsesfosforylase
  • m altodekstrinfosforylase
  • Purinukleosidfosforylase

Eksempel på nukleotidyltransferaser er,

Polynukleotidfosforylase

Kinase- og fosforylaseenzymers patologi

Kinase: Dekontrollert kinaseaktivitet kan forårsake kreft og sykdom hos mennesker, inkludert visse typer leukemi og mange andre fordi kinaser regulerer mange faser som kontrollerer cellesyklus, inkludert vekst, bevegelse og død.

Fosforylase: Noen medisinske tilstander som glykogenlagringssykdom type V – muskelglykogen og glykogenlagringssykdom type VI – leverglykogen osv. er assosiert med fosforylaser.

Anbefalt: