Nøkkelforskjell – Holoenzym vs Apoenzyme
Enzymer er biologiske katalysatorer som øker hastigheten på kjemiske reaksjoner i kroppen. De er proteiner som består av aminosyresekvenser. Enzymer er involvert i de kjemiske reaksjonene uten å bli konsumert. De er spesifikke for substrater og kjemiske reaksjoner. Funksjonen til enzymet støttes av forskjellige ikke-proteinholdige små molekyler. De er kjent som kofaktorer. De hjelper enzymer i deres katalytiske virkning. Disse kofaktorene kan være metallioner eller koenzymer; de kan også være enten uorganiske eller organiske molekyler. Mange enzymer krever en kofaktor for å bli aktive og starte den katalytiske funksjonen. Basert på bindingen med kofaktor, har enzymer to former k alt apoenzym og holoenzym. Hovedforskjellen mellom holoenzym og apoenzym er at apoenzym er proteinkomponenten i enzymet som er inaktiv og ikke bundet til kofaktoren mens holoenzym er proteinkomponenten i enzymet og bundet kofaktor som skaper den aktive formen av enzymet.
Hva er Holoenzym?
Enzymer er proteiner som katalyserer biokjemiske reaksjoner i cellene. De fleste enzymer krever et lite ikke-proteinmolekyl for å starte katalytiske funksjoner. Disse molekylene er kjent som kofaktorer. Kofaktorer er hovedsakelig uorganiske eller organiske molekyler. Kofaktorer er kategorisert i to hovedtyper k alt metallioner og koenzymer. Bindingen av kofaktoren er avgjørende for aktivering av enzymet og initiering av den kjemiske reaksjonen. Når proteinkomponenten i enzymet er bundet til kofaktoren, er det komplette molekylet kjent som et holoenzym. Holoenzym er katalytisk aktivt. Derfor binder det seg aktivt til underlagene og øker reaksjonshastigheten. Koenzymer binder seg løst til enzymene mens protesegrupper binder seg tett til apoenzymene. Noen kofaktorer binder seg til det aktive stedet til enzymet. Ved binding endrer det konformasjonen til enzymet og øker bindingen av substrater til det aktive stedet for enzymet.
DNA-polymerase og RNA-polymerase er to holoenzymer. DNA-polymerase krever magnesiumioner for å bli aktive og starte DNA-polymerisering. RNA-polymerase trenger sigma-faktor for sin katalytiske funksjon.
Hva er apoenzym?
Apoenzym er enzymet før binding med kofaktoren. Med andre ord er apoenzym proteindelen av enzymet som mangler kofaktoren. Apoenzym er katalytisk inaktivt og ufullstendig. Det danner et aktivt enzymsystem ved å kombineres med et koenzym og bestemmer spesifisiteten til dette systemet for et substrat. Det er mange kofaktorer som binder med apoenzymer for å lage holoenzymer. Vanlige koenzymer er NAD+, FAD, Koenzym A, B-vitaminer og vitamin C. Vanlige metallioner som binder med apoenzymer er jern, kobber, kalsium, sink, magnesium osv. Kofaktorer binder seg tett eller løst med apoenzymet for å omdanne apoenzym til holoenzym. Når kofaktoren er fjernet fra holoenzymet, omdannes den igjen til apoenzym, som er inaktivt og ufullstendig.
Tilstedeværelsen av kofaktoren på det aktive stedet til apoenzymet er avgjørende fordi de gir grupper eller steder som proteindelen av enzymet ikke har for å katalysere reaksjonen.
Figur 01: Apoenzyme and Holoenzyme
Hva er forskjellen mellom Holoenzyme og Apoenzyme?
Holoenzyme vs Apoenzyme |
|
| Holoenzym er et aktivt enzym som består av et apoenzym bundet til kofaktoren. | Apoenzym er proteinkomponenten som mangler sin kofaktor. |
| Cofactor | |
| Holoenzym er bundet til sin kofaktor. | Apoenzym er enzymkomponenten uten kofaktoren. |
| Aktivitet | |
| Holoenzym er katalytisk aktivt. | Apoenzyme er katalytisk inaktivt. |
| Fullstendighet | |
| Holoenzym er komplett og kan sette i gang reaksjonen. | Apoenzyme er ufullstendig og kan ikke sette i gang reaksjonen. |
| Eksempler | |
| DNA-polymerase, RNA-polymerase er eksempler på holoenzym. | Aspartattranscarbamoylase er et eksempel på apoenzym. |
Sammendrag – Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymer er biologiske katalysatorer for cellene. De senker energien som trengs for reaksjonsforekomst. Enzymer øker reaksjonshastigheten ved aktivt å indusere at substratet omdannes til produkter. De katalyserer spesifikt reaksjonene uten å gå inn i reaksjonene. Enzymer er sammensatt av proteinmolekyler. Proteindelen av enzymet er kjent som apoenzym. Apoenzym trenger binding med ikke-proteinholdige små molekyler k alt kofaktorer for å bli aktive. Når apoenzym binder med kofaktor, er komplekset kjent som holoenzym. Holoenzym er katalytisk aktivt for å sette i gang den kjemiske reaksjonen. Substratet binder seg med holoenzymet, ikke med apoenzymet. Dette er forskjellen mellom holoenzym og apoenzym.
Last ned PDF-versjon av Holoenzyme vs Apoenzyme
Du kan laste ned PDF-versjon av denne artikkelen og bruke den til offline-formål i henhold til sitatnotater. Last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom holoenzym og apoenzym.
