Nøkkelforskjellen mellom chaperoner og chaperoniner er at chaperonene utfører et bredt spekter av funksjoner, inkludert folding og nedbrytning av proteinet, hjelper til med proteinsamling osv., mens nøkkelfunksjonen til chaperoniner er å hjelpe til med foldingen av store proteinmolekyler.
Molekylære chaperoner eller chaperoner er proteinmolekyler som hjelper i prosessen med å brette proteiner til komplekse strukturer. Derfor er chaperoniner en type chaperone, som inkluderer varmesjokkproteiner. Av alle typer chaperoner er chaperoniner de mest studerte proteinene på grunn av den viktige rollen det spiller under korrekt proteinfolding. Derfor forhindrer virkningen av chaperoner og chaperoniner den irreversible aggregeringen av proteiner og muliggjør derved deres funksjonalitet. Chaperoner og chaperoniner er svært forskjellige basert på funksjonaliteten til de to molekylene.
Hva er Chaperones?
Chaperones er proteiner som hjelper til med proteinsamling, folding av proteiner og i nedbrytningsprosessen av proteinene. Derfor er det mange klasser av Molecular Chaperones. Chaperonene som binder seg til de hydrofobe overflatene til proteinene letter foldingen og forhindrer irreversibel aggregering av proteiner. Videre kan chaperones kategoriseres i forskjellige klasser basert på størrelse og mobilrom. Chaperoniner er en av de viktigste klassene av chaperoner, som er varmesjokkproteiner.
Figur 01: Chaperon Action
Videre er ledsagere nødvendig for prosessen med proteinnedbrytning. Når proteinene gjennomgår feilfolding, er chaperonene involvert i prosessen med ubiquitinering som fører til ødeleggelse av proteinet.
Hva er Chaperonins?
Chaperonin er en klasse med ledsagere som er spesielt involvert i folding av store proteiner. De har en bestemt struktur. Chaperoniner omfattet en struktur med to ringer som enten kan være homo-dimere eller hetero-dimere. Disse to ringstrukturene danner to sentrale hulrom. Hver underenhet har et domene som kan binde seg til den hydrofobe overflaten av proteinet. Når bindingen finner sted, bringer chaperoninene en konformasjonsendring i proteinet. Dette muliggjør riktig folding av proteinet.
Figur 02: Chaperonins
Det er to hovedkategorier av chaperoniner, nemlig gruppe I-chaperoniner og gruppe II-chaperoniner. Gruppe I chaperoniner er prokaryote og inkluderer hovedsakelig de bakterielle varmesjokkproteinene som Hsp60 og prokaryote GroEL. Gruppe II chaperoniner inkluderer arkeiske og eukaryote chaperoniner. Noen av gruppe II-chaperoninene er T-kompleks-relatert polypeptid og GroES.
Hva er likhetene mellom Chaperones og Chaperonins?
- Chaperones og Chaperonins er proteiner.
- De er hovedsakelig involvert i proteinfolding.
- Begge binder seg til de hydrofobe områdene av proteinet.
- De kan syntetiseres in vitro og kan brukes i mye forskning relatert til feilfolding av proteiner.
Hva er forskjellen mellom Chaperones og Chaperonins?
Chaperones er proteiner som involverer proteinfolding, nedbrytning og montering. Dermed er det flere underklasser av chaperones basert på virkningsmekanismen. Noen involverer i proteinfolding mens noen involverer i solubilisering av aggregerte proteiner. På den annen side er chaperoniner en type chaperoner, som spesifikt involverer stor proteinfolding. Dette er nøkkelforskjellen mellom chaperoner og chaperoniner. Dessuten er det to grupper chaperoniner; gruppe I chaperoniner og gruppe II chaperoniner.
Infografikken nedenfor viser forskjellen mellom chaperoner og chaperoniner i tabellform.
Summary – Chaperones vs Chaperonins
Chaperones er en bred klasse av biomolekyler, som er proteiner. De hjelper til med proteinfolding, nedbrytning og proteinsamling. Chaperoniner er en klasse av chaperoner som spesifikt fungerer i stor proteinfolding. Derfor er nøkkelforskjellen mellom chaperoner og chaperoniner basert på funksjonen til de to proteinene. De er også forskjellige i struktur. Chaperonene varierer i struktur, mens chaperoninene har en spesifikk struktur med to ringer.
