Nøkkelforskjellen mellom homodimer og heterodimer er at homodimer er et protein laget av to identiske proteiner, mens heterodimer er et protein laget av to forskjellige proteiner.
Protein er et biomolekyl sammensatt av aminosyrekjeder. En proteindimer er en kvaternær proteinstruktur dannet fra foreningen av to proteinmonomerer eller to aminosyrekjeder. Vanligvis binder de seg med hverandre ved ikke-kovalente bindinger. Proteindimerer er enten homodimerer eller heterodimerer. En homodimer har to identiske proteiner som er ikke-kovalent bundet. Heterodimer har to forskjellige proteiner bundet sammen. Denne proteindimer-interaksjonen er viktig i regulering og katalyse.
Hva er en homodimer?
Homodimer er en type proteindimer som består av to identiske monomerer. Monomerene binder seg med ikke-kovalente bindinger. Generelt er det 18 gjennomsnittlige antall H-bindinger i homodimerer. Dessuten er korrelasjonskoeffisienten mellom H-bindinger og grensesnittrester i homodimer 0,85. Videre er det maksimale antallet H-bindinger per grensesnittrest av homodimer 0,44. Ikke bare det, men det er også flere intermolekylære H-bindinger i homodimerer. Imidlertid er tettheten av H-bindinger per grensesnittrest lavere i homodimerer.
Figur 01: Homodimer
Når vi vurderer eksempler på homodimerer, er klasse 1-RNA-ene homodimerer. I denne homodimeren er R1-proteinet ansvarlig for nukleotidreduksjon mens R2-proteinet er ansvarlig for å huse dijerntyrosylarrayen. En annen proteinhomodimer er tyroglobulin produsert av skjoldbruskkjertelen. Xanthine oxidase og etanercept er også proteinhomodimerer.
Hva er en heterodimer?
Heterodimeren er en type proteindimer kompleksdannet fra to ikke-identiske monomerer. Med andre ord er en heterodimer et protein sammensatt av to forskjellige proteinmonomerer. Generelt er det 12 gjennomsnittlige antall H-bindinger i heterodimerer. Dessuten er korrelasjonskoeffisienten mellom H-bindinger og grensesnittrester i heterodimer 0,83. Videre er det maksimale antallet H-bindinger per grensesnittrest av heterodimeren 0,65. Sammenlignet med homodimerer er det mindre intermolekylære H-bindinger i heterodimerer. Imidlertid er tettheten av H-bindinger per grensesnittrest høyere i heterodimerer.
Figur 02: Heterodimer
Enzym revers transkriptase er en heterodimer sammensatt av to forskjellige aminosyrekjeder. Et annet eksempel på en heterodimer er opioidreseptorer. Dessuten er tubulin et heterodimer protein.
Hva er likhetene mellom Homodimer og Heterodimer?
- Homodimer og heterodimer er to typer proteindimmere.
- Begge har to monomerer.
- De er kvartære proteinstrukturer.
- Dimere er vanlige i katalyse og regulering.
Hva er forskjellen mellom homodimer og heterodimer?
Homodimer er en proteindimer sammensatt av to identiske proteinmonomerer mens heterodimer er en proteindimer sammensatt av to forskjellige proteinmonomerer. Så dette er nøkkelforskjellen mellom homodimer og heterodimer. Videre er det 18 gjennomsnittlige antall H-bindinger i homodimerer, mens det er 12 gjennomsnittlige antall H-bindinger i heterodimerer.
En annen forskjell mellom homodimer og heterodimer er dessuten at korrelasjonskoeffisienten mellom H-bindinger og grensesnittrester er 0,85 i homodimerer mens den er 0,83 i heterodimerer.
Infografikken nedenfor over forskjellen mellom homodimer og heterodimer viser flere sammenligninger mellom begge dimerene.
Sammendrag – Homodimer vs Heterodimer
Proteindimerer er vanlige i katalyse og regulering. De kan enten være homodimerer eller heterodimerer. Homodimerer er sammensatt av to identiske proteinmonomerer. I motsetning er heterodimerer sammensatt av to ikke-identiske proteinmonomerer. Dermed er dette nøkkelforskjellen mellom homodimer og heterodimer.
