Nøkkelforskjellen mellom HbA og HbF er at HbA refererer til voksent hemoglobin som er en α2β2-tetramer mens HbF refererer til føt alt hemoglobin, som er en α2γ2-tetramer som kan binde seg til oksygen med større affinitet enn HbA.
Hemoglobin er et komplekst proteinmolekyl i røde blodceller som frakter oksygen fra lungen til kroppsvevet og returnerer karbondioksid fra kroppsvevet til lungen for fjerning. Jern er et viktig element som kreves for blodproduksjon, og det er en bestanddel av hemoglobin. Det er to hovedformer for hemoglobin som føt alt hemoglobin (HbF) og voksent hemoglobin (HbA). Her er HbF det primære oksygentransportproteinet i det menneskelige fosteret, og voksent hemoglobin erstatter HbF omtrent seks måneder postnat alt. Voksenhemoglobin er hovedformen for hemoglobin som er tilstede hos mennesker. Blant HbF og HbA har HbF en høyere affinitet for oksygen enn HbA. Strukturelt er HbA en α2β2-tetramer mens HbF er en α2γ2-tetramer.
Hva er HbA?
HbA står for voksent hemoglobin, som er en α2β2-tetramer. Det er et jernholdig rødt blodcelleprotein som er ansvarlig for transport av oksygen fra lungen til kroppsvev og organer, og transport av karbondioksid fra kroppsvev til lungene. Det er et komplekst protein som består av fire små proteinunderenheter og fire hemgrupper som bærer jernatomer. Hemoglobin har en affinitet for oksygen. Det er fire oksygenbindingssteder plassert inne i et hemoglobinmolekyl. Når hemoglobin blir mettet med oksygen, blir blodet knallrødt. Den andre tilstanden av hemoglobin er kjent som deoksyhemoglobin da den mangler oksygen. I denne tilstanden er blodet mørkerødt.
Figur 01: HbA
Jernatom innebygd i hemforbindelsen til hemoglobin letter hovedsakelig oksygen- og karbondioksidtransporten. Binding av oksygenmolekyler til Fe+2 ioner endrer konformasjonen til hemoglobinmolekylet. Dessuten hjelper jernatomer i hemoglobinet til å opprettholde den typiske formen til de røde blodcellene. Derfor er jern et viktig element som finnes i røde blodlegemer.
Hva er HbF?
HbF står for fosterhemoglobin som er den dominerende formen for hemoglobin hos fosteret. HbF utvikler seg fra de erytroide forløpercellene. Faktisk vises HbF i fosterblod etter noen ukers unnfangelse. HbF forblir også til seks måneder etter fødselen. Etter det erstatter voksent hemoglobin HbF fullstendig. I likhet med HbA er HbF også en tetramer. Men den inneholder to α-kjeder og to gamma-underenheter.
Figur 02: HbF
Sammenlignet med HbA har HbF en høyere affinitet for oksygen. Derfor er P50 til HbF lavere enn P50 til HbA. På grunn av den høye affiniteten for oksygen, er oksygendissosiasjonskurven til HbF venstreforskyvet sammenlignet med HbA. Videre er denne høyere affiniteten til HbF for oksygen viktig for å få oksygen fra mors sirkulasjon.
Hva er likhetene mellom HbA og HbF?
- HbA og HbF er to isoformer av hemoglobin.
- De er proteiner som inneholder jernmolekyler.
- Og de har en affinitet for oksygen.
- Også er begge tetramere som har fire underenheter.
- Dessuten har begge samme α-kjeder.
Hva er forskjellen mellom HbA og HbF?
HbA og HbF er to former for hemoglobin. HbA er det voksne hemoglobinet, som er hovedformen for hemoglobin hos mennesker, mens HbF er en dominerende form for hemoglobin hos fosteret i utvikling. Så dette er nøkkelforskjellen mellom HbA og HbF. Strukturelt har HbA to alfa-kjeder og to beta-kjeder, mens HbF har to alfa-kjeder og to gamma-kjeder. Derfor er dette også en betydelig forskjell mellom HbA og HbF. Dessuten viser HbF en høyere affinitet for oksygen enn HbA.
Infografien nedenfor oppsummerer forskjellen mellom HbA og HbF.
Sammendrag – HbA vs HbF
Hemoglobin er et jernholdig metalloprotein som finnes i de røde blodcellene. Det frakter oksygen fra lungene til kroppsvevet og letter energiproduksjonen. Det returnerer også karbondioksid fra kroppsvevet til lungene for fjerning fra kroppen. HbF er den dominerende formen for hemoglobin i fosteret i utvikling, mens HbA er hovedformen for hemoglobin hos mennesker etter seks måneder postnatal. HbA er en tetramer sammensatt av to alfa-kjeder og to beta-kjeder, mens HbF er en tetramer sammensatt av to alfa- og to gamma-kjeder. Videre har HbF en høyere affinitet for oksygen enn HbA. Så dette oppsummerer forskjellen mellom HbA og HbF.
