Nøkkelforskjellen mellom avidin og streptavidin er at avidin har høy affinitet og spesifisitet for biotin, men relativt mindre affinitet enn streptavidin fordi streptavidin-biotin er et av de sterkeste kompleksene som har en ikke-kovalent binding.
Avidin er en type protein som dannes i egglederne til fugler, krypdyr og amfibier. Streptavidin er en type protein som er fremstilt fra rensingen av bakterien Streptomyces avidinii.
Hva er Avidin?
Avidin er en type protein som dannes i egglederne til fugler, krypdyr og amfibier. Dette proteinet er et tetramerisk biotinbindende protein som avsettes i eggehvitene. Det er dimere medlemmer av avidin i tillegg til tetramere former. Vi kan finne disse dimere formene i noen bakterier. Når man vurderer kyllingegghvite, har den omtrent 0,05 % avidin i forhold til det totale proteininnholdet.
Figur 01: Kjemisk struktur og utseende av avidinmolekyl
Det er fire identiske underenheter i det tetramere proteinet. Derfor kan vi kalle det en homotetramer. Hver tetramer kan binde seg med biotin (også k alt vitamin B7). Affiniteten og spesifisiteten til denne bindingen er svært høy. Avidin-biotinkompleks er en av de sterkeste kjente ikke-kovalente bindingene.
Vi kan finne funksjonell avidin i rå egg. Ved tilberedning blir biotinaffiniteten til avidin ødelagt. Imidlertid er den naturlige funksjonen til avidinegget ennå ikke kjent nøyaktig. Forskere har postulert at dette proteinet dannes i egglederen til egget som en bakterieveksthemmer. Det kan binde seg til biotin (biotin er nyttig for bakterievekst).
I tillegg er det en ikke-glykosylert form for avidin tilgjengelig som et kommersielt produkt. Det er fortsatt ukjent om denne ikke-glykosylerte formen forekommer naturlig eller ikke. Det er noen viktige anvendelser av dette proteinet, inkludert forskningsapplikasjoner, biokjemiske analyser, rensemedier, etc.
Hva er Streptavidin?
Streptavidin er en type protein som fremstilles fra rensingen av bakterien Streptomyces avidinii. Det er en tetramer. Det finnes homo-tetramerer av streptavidin som har en usedvanlig høy affinitet for biotin. Det er kjent at bindingen av biotin til streptavidin er en av de sterkeste ikke-kovalente interaksjonene i naturen. Dette proteinet er nyttig i molekylærbiologi og bio-nanoteknologi på grunn av motstanden til streptavidin-biotinkomplekset mot organiske løsningsmidler, denatureringsmidler, proteolytiske enzymer, ekstreme temperaturer, pH-verdier og vaskemidler.
Figur 02: Streptavidin-molekylets struktur og utseende
Det er viktige anvendelser av streptavidin som rensing eller påvisning av ulike biomolekyler, rensing og påvisning av genmodifiserte peptider, i Western blotting, utvikling av nanobioteknologi, etc.
Hva er forskjellen mellom Avidin og Streptavidin?
Avidin er en type protein som dannes i egglederne til fugler, krypdyr og amfibier. Streptavidin er en type protein som fremstilles fra rensingen av bakterien Streptomyces avidinii. Nøkkelforskjellen mellom avidin og streptavidin er at avidin har høy affinitet og spesifisitet for biotin, men relativt mindre affinitet enn streptavidin fordi streptavidin-biotin er et av de sterkeste kompleksene som har en ikke-kovalent binding.
Infografien nedenfor presenterer forskjellene mellom avidin og streptavidin i tabellform for side ved side-sammenligning.
Sammendrag – Avidin vs Streptavidin
Avidin og streptavidin er viktige proteiner. Hovedforskjellen mellom avidin og streptavidin er at avidin har høy affinitet og spesifisitet for biotin, men relativt mindre affinitet enn streptavidin fordi streptavidin-biotin er et av de sterkeste kompleksene som har en ikke-kovalent binding.
